Arginine-dihydrolase
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
L'arginine-dihydrolase (ADH) ou arginine-désiminase (souvent écrite arginine déiminase par anglicisme) est une hydrolase qui catalyse la réaction :
- L-arginine + H2O L-citrulline + NH3.
L'enzyme
Le nom systématique de l'enzyme est L-arginine-iminohydrolase. On trouve aussi : citrulline iminase ; arginine déiminase (nom officiel selon EC) ; L-arginine déiminase.
L'arginine-dihydrolase est une enzyme capable en anaérobiose de dégrader l'arginine[1] agissant selon les deux réactions successives :
Cette réaction libère de l'ammoniac, de l'ornithine et du dioxyde de carbone, composés basiques mis en évidence en bactériologie dans les milieux Moeller pour l'identification bactérienne[1].
La bactérie testée ADH + peut aussi posséder une ODC. Dans ce cas, l'alcalinisation sera beaucoup plus importante.
Elle agit aussi sur la canavanine[2].
Elle est différente de l'arginase qui libère de l'urée. D'ailleurs, les bactéries ADH + sont le plus souvent uréase -.
Autres utilisations
Du fait de ses propriétés antitumorales, l'arginine-désiminase est étudiée en oncologie[3].
Voie arginine-dihydrolase
L'arginine-dihydrolase intervient naturellement dans le métabolisme de certains protozoaires (Giardia), ainsi que d'une algue verte[4].
Références
- (en) R. K. Dart, Microbiology for the Analytical Chemist, Royal Society of Chemistry, (ISBN 978-1-84755-144-3, lire en ligne), p. 66
- ↑ « ENZYME - 3.5.3.6 Arginine deiminase », sur enzyme.expasy.org (consulté le )
- ↑
- ↑ (en) Heinz Mehlhorn, Encyclopedia of Parasitology: A-M, Springer Science & Business Media, (ISBN 978-3-540-48994-8, lire en ligne), p. 70
Voir aussi
Articles connexes
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