Décarboxylase d'orotidine-5'-phosphate
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
La décarboxylase d'orotidine-5'-phosphate ou orotidylate-décarboxylase est une lyase qui catalyse la réaction :
Cette enzyme intervient dans la biosynthèse des pyrimidines. Sa fonction est essentielle dans la voie de novo de synthèse de l'UTP, du CTP et du dTTP. Elle a souvent fait l'objet d'études biochimiques en raison de son efficacité catalytique extrême et comme marqueur de sélection de souches de levures.
Chez les bactéries et les levures, l'OMP-décarboxylase ne catalyse qu'une seule réaction. Cependant, chez les mammifères, cette fonction enzymatique est portée par une protéine qui assure également la formation de l'OMP à partir d'acide orotique et de phosphoribosylpyrophosphate ; l'enzyme bifonctionnelle qui en résulte est appelée synthétase d'uridine monophosphate, et remplace l'orotate-phosphoribosyltransférase des organismes chez lesquels ces deux fonctions enzymatiques sont portées par des protéines distinctes[2].
Notes et références
- ↑ (en) Ning Wu et Emil F. Pai, « Crystal Structures of Inhibitor Complexes Reveal Alternate Binding Mode in Orotidine 5’-Monophosphate Decarboxylase », Journal of Biological Chemistry, vol. 277, no 31, , p. 28080-28087 (PMID 12011084, DOI 10.1074/jbc.M202362200, lire en ligne)
- ↑ (en) Michael J. Yablonski, Daniel A. Pasek, Byoung-Don Han, Mary Ellen Jones et Thomas W. Traut, « Intrinsic Activity and Stability of Bifunctional Human UMP Synthase and Its Two Separate Catalytic Domains, Orotate Phosphoribosyltransferase and Orotidine-5′-phosphate Decarboxylase », Journal of Biological Chemistry, vol. 271, no 18, , p. 10704-10708 (PMID 8631878, DOI 10.1074/jbc.271.18.10704, lire en ligne)
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