Dihydrolipoyl-transacylase

La dihydrolipoyl-transacylase est une acyltransférase qui fait partie du complexe 3-méthyl-2-oxobutanoate-déshydrogénase, dont elle est l'enzyme E2, complexe qui réalise la conversion de l'α-cétovaline en Isobutyryl-CoA et CO₂ :

	+ CoA-SH + NAD+  →  NADH + H+ + CO2 +
α-Cétovaline		Isobutyryl-CoA

Plus précisément, l'enzyme E2 catalyse le transfert du groupe isobutyryle sur la coenzyme A depuis le lipoamide sur laquelle elle a été fixée à l'étape précédente, catalysée par la 3-méthyl-2-oxobutanoate-déshydrogénase.

Le mécanisme de cette réaction, qui fait intervenir successivement les enzymes E1, E2 et E3, chacune avec ses cofacteurs, est assez complexe, et peut être résumé par le schéma simplifié ci-dessous :

La dihydrolipoyl-transacylase est une acyltransférase faisant intervenir successivement trois cofacteurs : le pyrophosphate de thiamine (TPP, liée à l'α-cétoglutarate-déshydrogénase), le dihydrolipoamide et la coenzyme A (CoA-SH), cette dernière étant convertie en acétyl-coenzyme A (acétyl-CoA).

Thiamine-pyrophosphate (TPP)		Dihydrolipoamide		Coenzyme A (CoA-SH)

Le véritable cofacteur est en fait l'acide lipoïque davantage que le (dihydro)lipoamide, mais cet acide carboxylique est lié par covalence à la protéine E2 au moyen d'une liaison amide sur un résidu lysine, ce qui donne l'équivalent d'un résidu lipoamide.

Acide lipoïque		L-Lysine

• Dihydrolipoamide-S-acétyltransférase, enzyme E2 du complexe pyruvate-déshydrogénase
• Dihydrolipoamide-S-succinyltransférase, enzyme E2 du complexe α-cétoglutarate-déshydrogénase

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