Glutarédoxine
| Pfam | PF00462 |
|---|---|
| Clan Pfam | CL0172 |
| InterPro | IPR002109 |
| PROSITE | PDOC00173 |
| SCOP | 1kte |
| SUPERFAMILY | 1kte |
| Famille OPM | 139 |
| Protéine OPM | 1z9h |
| CDD | cd02066 |
Les glutarédoxines sont de petites protéines d'oxydoréduction constituées d'une centaine de résidus d'acides aminés qui interagissent avec le glutathion[1],[2],[3]. Ces protéines sont oxydées par des substrats puis à nouveau réduites par le glutathion. Contrairement aux thiorédoxines, qui sont réduites par la thiorédoxine-réductase, il n'existe aucune oxydoréductase qui réduise spécifiquement les glutarédoxines, ces dernières étant réduites par le glutathion de façon non enzymatique. Le glutathion oxydé est alors réduit par la glutathion-réductase. Ces différentes composantes forment le système du glutathion[4].
Comme la thiorédoxine, dont le fonctionnement est semblable, une glutarédoxine possède un site actif pouvant osciller entre un dithiol à l'état réduite et un pont disulfure intramoléculaire à l'état oxydé[5]. Ces protéines interviennent comme transporteurs d'électrons lors de la synthèse des désoxyribonucléotides par la ribonucléotide-réductase, qui dépend du glutathion[4]. De plus, les glutarédoxines agissent comme antioxydants en réduisant le déshydroascorbate, les peroxyrédoxines et la réductase de méthionine sulfoxyde. Outre leur fonction défensive antioxydante, on a montré que les glutarédoxines des bactéries et des plantes sont capables de se lier à des centres fer-soufre et de mettre ces derniers à disposition des enzymes qui les utilisent[6].
Notes et références
- ↑ (en) Florence K. Gleason et Arne Holmgren, « Thioredoxin and related proteins in procaryotes », FEMS Microbiology Letters, vol. 54, no 4, , p. 271-297 (PMID 3152490, DOI 10.1111/j.1574-6968.1988.tb02747.x, lire en ligne)
- ↑ (en) Arne Holmgren, « Thioredoxin and glutaredoxin: small multi-functional redox proteins with active-site disulphide bonds », Biochemical Society Transactions, vol. 16, no 2, , p. 95-96 (PMID 3286320)
- ↑ (en) Arne Holmgren, « Thioredoxin and glutaredoxin systems », Journal of Biological Chemistry, vol. 264, no 24, , p. 13963-13966 (PMID 2668278, lire en ligne)
- (en) Aristi Potamitou Fernandes et Arne Holmgren, « Glutaredoxins: Glutathione-Dependent Redox Enzymes with Functions Far Beyond a Simple Thioredoxin Backup System », Antioxidants & Redox Signaling, vol. 6, no 1, , p. 63-74 (PMID 14713336, DOI 10.1089/152308604771978354, lire en ligne)
- ↑ (en) Nicolas Folopp et Lennart Nilsson, « The glutaredoxin -C-P-Y-C- motif: influence of peripheral residues », Structure, vol. 12, no 2, , p. 289-300 (PMID 14962389, DOI 10.1016/j.str.2004.01.009, lire en ligne)
- ↑ (en) Nicolas Rouhier, Stéphane D. Lemaire, et Jean-Pierre Jacquot, « The role of glutathione in photosynthetic organisms: emerging functions for glutaredoxins and glutathionylation », Annual Review of Plant Biology, vol. 59, , p. 143-166 (PMID 18444899, DOI 10.1146/annurev.arplant.59.032607.092811, lire en ligne)
- Arne Holmgren, Thioredoxin and glutaredoxin systems.
Portail de la biochimie