Hème-oxygénase

Données clés
N° EC	EC 1.14.99.3
N° CAS	9059-22-7
IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

L'hème-oxygénase (HO) est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :

hème + 3 accepteurs réduits + 3 O₂

\rightleftharpoons

biliverdine + Fe²⁺ + CO + 3 accepteurs d'électrons oxydés + 3 H₂O.

Cette enzyme intervient dans la dégradation de l'hème ; ses produits de dégradation sont la biliverdine, un cation de fer Fe²⁺ et le monoxyde de carbone CO^[2]^,^[3]. Elle scinde le noyau de l'hème au niveau d'un pont alpha-méthène pour donner une molécule de biliverdine (ou de verdoglobine si la molécule d'hème est associée à une globine). La biliverdine est ensuite convertie en bilirubine par la biliverdine-réductase (en).

Cette réaction s'observe lors de la formation d'ecchymoses avec les différents changements de couleur, le rouge est dû à l'hème, le vert à la biliverdine, et le jaune à la bilirubine. Dans les conditions physiologiques normales, l'activité de l'hème-oxygénase est très importante au niveau de la rate, lorsque les vieux érythrocytes sont séquestrés et détruits.

Isoformes

Il existe trois isoformes de l'hème-oxygénase :

l'hème-oxygénase 1 (HO-1), l'isoforme induite en réponse à divers stress (hypoxie, cytokines…) ;
l'hème-oxygénase 2 (HO-2), l'isoforme constitutive exprimée dans les conditions normales d'homéostasie ;
l'hème-oxygénase 3 (HO-3), sans activité catalytique propre.

Notes et références

↑ (en) Latesh Lad, Paul R. Ortiz de Montellano et Thomas L. Poulos, « Crystal structures of ferrous and ferrous–NO forms of verdoheme in a complex with human heme oxygenase-1: catalytic implications for heme cleavage », Journal of Inorganic Biochemistry, vol. 98, n^o 11,‎ novembre 2004, p. 1686-1695 (PMID 15522396, DOI 10.1016/j.jinorgbio.2004.07.004, lire en ligne)
↑ (en) Goro Kikuchi, Tadashi Yoshida et Masato Noguchi, « Heme oxygenase and heme degradation », Biochemical and Biophysical Research Communications, vol. 338, n^o 1,‎ 9 décembre 2005, p. 558-567 (PMID 16115609, DOI 10.1016/j.bbrc.2005.08.020, lire en ligne)
↑ (en) Stefan W. Ryter, Jawed Alam et Augustine M. K. Choi, « Heme Oxygenase-1/Carbon Monoxide: From Basic Science to Therapeutic Applications », Physiological Reviews, vol. 86, n^o 2,‎ 1^er avril 2006, p. 583-650 (DOI 10.1152/physrev.00011.2005, lire en ligne)

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[10.1016/j.jinorgbio.2004.07.004-1] (en) Latesh Lad, Paul R. Ortiz de Montellano et Thomas L. Poulos, « Crystal structures of ferrous and ferrous–NO forms of verdoheme in a complex with human heme oxygenase-1: catalytic implications for heme cleavage », Journal of Inorganic Biochemistry, vol. 98, n^o 11,‎ novembre 2004, p. 1686-1695 (PMID 15522396, DOI 10.1016/j.jinorgbio.2004.07.004, lire en ligne)

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[10.1152/physrev.00011.2005-3] (en) Stefan W. Ryter, Jawed Alam et Augustine M. K. Choi, « Heme Oxygenase-1/Carbon Monoxide: From Basic Science to Therapeutic Applications », Physiological Reviews, vol. 86, n^o 2,‎ 1^er avril 2006, p. 583-650 (DOI 10.1152/physrev.00011.2005, lire en ligne)

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