Lactoylglutathion-lyase

Lactoylglutathion-lyase

Structure d'une glyoxalase I humaine (PDB 1BH5^[1])

Données clés

N° EC	EC 4.4.1.5
N° CAS	9033-12-9

Activité enzymatique

IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

La lactoylglutathion-lyase, ou glyoxalase I, est une lyase qui catalyse la réaction :

(R)-S-lactoylglutathion  ${\displaystyle \rightleftharpoons }$  glutathion + méthylglyoxal.

Cette enzyme fait partie du système glyoxalase, composé de deux enzymes cytosoliques permettant la détoxication du méthylglyoxal, un sous-produit naturel du métabolisme cependant très toxique en raison de sa forte réactivité avec les protéines, les acides nucléiques et d'autres constituants cellulaires. La seconde enzyme, l'hydroxyacylglutathion-hydrolase, libère du D-lactate à partir de l'intermédiaire produit par la première réaction. Ces deux enzymes ont la particularité d'utiliser le glutathion pour former un adduit (R)-S-lactoylglutathion et non pas comme cofacteur d'oxydoréduction.

L'aldose réductase peut également détoxiquer le méthylglyoxal, mais le système glyoxalase est plus efficace.

La lactoylglutathion-lyase est une cible privilégiée pour le développement de médicaments antiparasitaires et anticancéreux.

• Portail de la biochimie