Lysophosphatidylsérine

Une lysophosphatidylsérine (LysoPS) est un lysophospholipide (LPL) issu de la déacylation, c'est-à-dire l'hydrolyse d'un résidu d'acide gras, d'une phosphatidylsérine. La réaction est médiée par l'enzyme PS-PLA1 (Phosphatidylserine-specific phospholipase A1 ou PLA1A) ou l'enzyme ABHD16A (Abhydrolase Domain Containing 16A). Les deux isomères possibles de cette déacylation comportent leur acide gras en position sn-1 ou sn-2 du squelette glycérol. L'acide gras peut avoir une longueur variable, différent degré de saturation et être hydroxylé.

La LysoPS est dégradée en glycérol-3-phosphosérine (GPS) et en acide gras par les enzymes ABHD12, ABHD6 et PS-PLA1.

Fonctions

La LysoPS est un médiateur LPL dans de nombreux processus biologiques et agit par l'intermédiaire de récepteurs couplés aux protéines G dont quatre, spécifiques du LysoPS, ont été identifiés : GPR34, P2Y10, A630033H20 et GPR174, respectivement désignés par LPS1, LPS2, LP2-like et LPS3[1],[2].

La LysoPS est relativement abondante dans les organes liés au système immunitaire (rate, thymus et ganglions lymphatiques), le système nerveux central (cerveau et moelle épinière), le foie et le côlon[2]. Elle est connu pour induire des réponses cellulaires telles que[1] :

  • la dégranulation des mastocytes
  • la migration cellulaire des fibroblastes
  • la croissance des neurites induite par le facteur de croissance nerveuse (NGF) dans les cellules PC12
  • l'inhibition de la prolifération des lymphocytes T humains isolés
  • la phagocytose des cellules apoptotiques par les macrophages

La réponse la mieux caractérisée est celle de la dégranulation des mastocytes[3], cette activité nécessitant strictement la présence du résidu sérine et de la structure globale du résidu sérine de la LysoPS. Le récepteur fonctionnel des lysoPS sur les mastocytes est le récepteur GRP34[4].

Dans l'interaction hôte-parasite des schistosomes, la LysoPS a été identifiée comme une molécule activant les récepteurs de type Toll 2 TLR2, permettant de prolonger la survie du parasite et de limiter sa pathologie chez l'hôte[5].

Chez de nombreux organismes, la LysoPS active TLR2, des protéines membranaires du système immunitaire inné, mais n'agiraient pas sur les leucocytes sains[6].

La LysoPS accroit également le transport du glucose par le sang dans les cellules musculaires squelettiques et dans les adipocytes en réduisant la glycémie, sans agir sur le taux d'insuline[7]. Les études suggèrent que la LysoPS intervient dans la régulation de l'homéostasie du glucose dans le muscle squelettique et le tissu adipeux[7].

Notes et références

  1. (en) Kumiko Makide, Akiharu Uwamizu, Yuji Shinjo et Jun Ishiguro, « Novel lysophosphoplipid receptors: their structure and function », Journal of Lipid Research, vol. 55, no 10,‎ , p. 1986–1995 (DOI 10.1194/jlr.R046920, lire en ligne, consulté le )
  2. (en) Jumpei Omi, Kuniyuki Kano et Junken Aoki, « Current Knowledge on the Biology of Lysophosphatidylserine as an Emerging Bioactive Lipid », Cell Biochemistry and Biophysics, vol. 79, no 3,‎ , p. 497–508 (ISSN 1085-9195 et 1559-0283, DOI 10.1007/s12013-021-00988-9, lire en ligne, consulté le )
  3. ↑ (en) Fabrizio Bellini, Gianpietro Viola, Anna Maria Menegus et Gino Toffano, « Signalling mechanism in the lysophosphatidylserine-induced activation of mouse mast cells », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research, vol. 1052, no 1,‎ , p. 216–220 (DOI 10.1016/0167-4889(90)90079-S, lire en ligne, consulté le )
  4. ↑ (en) Tsukasa Sugo, Hiroshi Tachimoto, Tomoko Chikatsu et Yuko Murakami, « Identification of a lysophosphatidylserine receptor on mast cells », Biochemical and Biophysical Research Communications, vol. 341, no 4,‎ , p. 1078–1087 (DOI 10.1016/j.bbrc.2006.01.069, lire en ligne, consulté le )
  5. ↑ (en) Jaap J. Van Hellemond, Kim Retra, Jos F.H.M. Brouwers et Bas W.M. van Balkom, « Functions of the tegument of schistosomes: Clues from the proteome and lipidome », International Journal for Parasitology, vol. 36, no 6,‎ , p. 691–699 (DOI 10.1016/j.ijpara.2006.01.007, lire en ligne, consulté le )
  6. ↑ (en) Kyoung Sun Park, Ha Young Lee, Mi-Kyoung Kim, Eun Ha Shin, Yoe-Sik Bae, « Lysophosphatidylserine stimulates leukemic cells but not normal leukocytes », Biochemical and Biophysical Research Communications, vol. 333, no 2,‎ , p. 353-358 (lire en ligne) DOI 10.1016/j.bbrc.2005.05.109 PMID 15946646
  7. (en) Kyungmoo Yea, Jaeyoon Kim, Seyoung Lim et Taewan Kwon, « Lysophosphatidylserine regulates blood glucose by enhancing glucose transport in myotubes and adipocytes », Biochemical and Biophysical Research Communications, vol. 378, no 4,‎ , p. 783–788 (DOI 10.1016/j.bbrc.2008.11.122, lire en ligne, consulté le )
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