Peroxydase de cytochrome c

Une peroxydase de cytochrome c ou cytochrome c-peroxydase (CCP) est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :

2 ferrocytochrome c + H₂O₂  ${\displaystyle \rightleftharpoons }$  2 ferricytochrome c + 2 H₂O.

Cette enzyme est une hémoprotéine soluble dans l'eau isolée pour la première fois en 1940 à partir de levure de boulanger et purifiée au début des années 1960. Sa structure à l'état solide a été élucidée à la fin des années 1970 par cristallographie aux rayons X^[1].

L'enzyme extraite de la levure est un monomère de 293 résidus d'acides aminés et de masse moléculaire 34 kDa. Elle contient une molécule d'hème b lié par covalence. De manière inattendue pour une protéine, elle cristallise par dialyse dans l'eau distillée et sa cristallisation contribue à sa purification, ce qui fait de la cristallisation l'étape finale de la purification de cette protéine.

Comme les autres peroxydases héminiques, la peroxydase de cytochrome c agit par un mécanisme à trois étapes faisant intervenir un composé I et un composé II intermédiaires :

1. CCP + ROOH → composé I + ROH + H₂O ;
2. CCP-composé I + e⁻ + H⁺ → composé II ;
3. composé II + e⁻ + H⁺ → CCP.

Les peroxydases de cytochrome c fonctionnent de manière légèrement différente de la plupart des autres peroxydases héminiques en ce qu'elles portent un équivalent d'oxydation sur la chaîne latérale d'un résidu de tryptophane (le résidu Trp191^[2]) et non sur la porphyrine. Le composé I de cette enzyme a une durée de vie assez long, évoluant en composé II avec une demi-vie allant de 40 minutes à quelques heures à température ambiante.

• Portail de la biochimie