Récepteur éboueur

Les récepteurs éboueurs (scavengers receptors ou SR) sont une famille de récepteur de reconnaissance de motifs moléculaires, très divers dans leurs formes[1] et qui reconnaissent et dégradent les lipoprotéines de basse densité (LDL) modifiées par oxydo-réduction ou acétylation. Ils sont situés à la surface des cellules musculaires lisses (fibroblastes), des macrophages, des cellules dendritiques conventionnelles et des cellules endothéliales.

Introduction

Les récepteurs éboueurs ont été initialement identifiés sur les macrophages pour leur rôle dans l’endocytose et la dégradation des lipoprotéines de basse densité modifiées (acétylées)[2]. Ils constituent une superfamille de protéines structurellement hétérogène, regroupant plusieurs classes définies principalement par leur capacité à reconnaître des ligands communs, plutôt que par des similarités structurales.

Les récepteurs éboueurs reconnaissent un large éventail de ligands, incluant des molécules du soi modifiées, des motifs associés aux dommages, des motifs moléculaires conservés associés aux pathogènes tels que le lipopolysaccharide et l’acide lipotéichoïque , ainsi que des protéines endogènes non modifiées, des lipoprotéines, des cellules apoptotiques et divers ligands polyioniques (glucides, protéoglycanes, esters de cholestérol et phospholipides). Les récepteurs scavengers sont des récepteurs de reconnaissance des motifs associés à la membrane[3],[4],[5], capables de médier la phagocytose non opsonique directe des microorganismes pathogènes et/ou de leurs produits. Ils peuvent coopérer avec d’autres récepteurs de reconnaissance des motifs, notamment les récepteurs Toll-like, et participer à des fonctions de signalisation en plus de leur activité de capture des ligands.

La reconnaissance des pathogènes par les récepteurs éboueurs exprimés sur les cellules présentatrices d’antigènes induit une réponse inflammatoire, suivie de la phagocytose, du traitement des antigènes et de leur présentation par les molécules du complexe majeur d’histocompatibilité de classe I et II, assurant ainsi le lien entre l’immunité innée et adaptative[6]. Les SR sont exprimés sur de nombreux types cellulaires impliqués dans la défense de l’hôte, notamment les macrophages, les cellules dendritiques, les neutrophiles, la microglie, les lymphocytes B, ainsi que les cellules endothéliales et épithéliales[7], et jouent un rôle clé dans la reconnaissance précoce des pathogènes et l’activation des réponses immunitaires[8].

Différents types de récepteur éboueur

Les récepteurs éboueurs sont classés en fonction de leur alignement de séquence nucléotidique et de leur structure protéique[9],[10]. Chaque classe est divisée en sous-classes qui incluent des membres partageant des caractéristiques structurelles[11].

Classe A

Récepteurs éboueurs de type A : SR-A1, SR-A3, SR-A4, SR-A5, SR-A6.

Les récepteurs éboueurs de classe A ont un domaine cytoplasmique N-terminal, une seule section transmembranaire et une grande partie C-terminale extracellulaire impliquée dans l'identification du ligand. Les SR de classe A contiennent un domaine de collagène et un domaine riche en cystéine de type A (SRCR) ou un domaine de lectine de type C (CLEC). Les membres comprennent SR-A1 (SCAR-A1 OU MSR1), SR-A3 (SCAR-A3 ou CSR1), SR-A4 (SRCL), SR-A5 (SCAR-A5) et SR-A6 (MACRO) .

Récepteur éboueur A1 (SR-A1)

Le récepteur éboueur A1 est le membre le mieux caractérisé. Il reconnaît divers ligands microbiens tels que la lipopolysaccharide, l'acide lipoteichoïque et le CpG oligodeoxynucleotides bactérien, et coopère avec les récepteurs Toll-like pour activer la voie de signalisation NF-κB , induire des cytokines pro-inflammatoires et favoriser la phagocytose des bactéries Gram négatives et Gram positives[12],[13]. Il participe également à la clairance et à la détoxification des endotoxines[14], à la défense contre plusieurs bactéries (dont Streptococcus, Staphylococcus et Listeria)[15],[16],[17],[18], à la présentation de l’antigène en association avec les protéines HSP70[19] et à l’élimination des cellules apoptotiques[20].

Récepteur éboueur A6 (SR-A6)

Le récepteur éboueur A6 présente des similarités mais aussi des différences fonctionnelles avec le récepteur éboueur A1. Son domaine SRCR (Scavenger receptor cysteine-rich protein domain) médie la liaison aux bactéries et au lipopolysaccharide, et il coopère avec le récepteur de type Toll 2 et CD14 dans la reconnaissance des glycolipides de Mycobacterium tuberculosis[21]. La déficience en récepteur éboueur A1 ou récepteur éboueur A6 entraîne une désorganisation splénique et une diminution des anticorps circulants dirigés contre les polysaccharides bactériens[22]. Le récepteur éboueur A6 intervient également dans l’adsorption du virus Herpes simplex de type 1 sur les cellules épithéliales[23].

Récepteur éboueur A3 (SR-A3)

Le récepteur éboueur A3 est principalement induit par le stress oxydatif et agit comme un gène de réponse cellulaire en piégeant les espèces réactives de l’oxygène ; son expression élevée a été associée aux formes sévères de la maladie main-pied-bouche[24].

Récepteur éboueur A4 (SR-A4)

Le récepteur éboueur A4 (SRCL), membre de la famille des collectines, possède un domaine lectine de type C et participe à la phagocytose non opsonique de bactéries, de levures et du zymosan[25],[26].

Récepteur éboueur A5 (SR-A5)

Le récepteur éboueur A5 se lie préférentiellement aux lipoprotéines de basse densité modifiées plutôt qu’aux bactéries et exerce un rôle régulateur de l’inflammation en inhibant l’activation de STAT3, suggérant une fonction immunomodulatrice[27],[28].

Classe B

La représentation schématique des récepteurs éboueurs de classe B (SR-B) illustre leur coopération avec les récepteurs Toll-like TLR2/6 et TLR4. Le complexe TLR2/6 reconnaît l'acide lipotéichoïque (LTA) des bactéries Gram positives, tandis que TLR4 interagit avec le lipopolysaccharide (LPS) des bactéries Gram négatives. Ces interactions conduisent à l’activation des kinases de la famille SRC et des MAP kinases (MAPKs), déclenchant une cascade de signalisation pro-inflammatoire.

Les récepteurs éboueurs de classe B se caractérisent par un domaine CD36 hautement conservé et comprennent trois membres : SR-B1 (SCAR-B1), LIMP-2 (SCAR-B2) et CD36 (SCAR-B3). Ils reconnaissent une grande variété de ligands, notamment des bactéries, des virus et les lipoprotéines de haute densité, et sont associés à des processus pathologiques tels que l’athérosclérose, l’infertilité et une immunité innée altérée.

Récepteur éboueur B1 (SCAR-B1)

Le récepteur éboueur SR-B1 présente deux isoformes (SR-BI et SR-BII) et une structure extracellulaire similaire à CD36. Il lie et internalise diverses bactéries vivantes ou mortes, contribuant à leur clairance et aux réponses inflammatoires [29]. Au niveau hépatique, le récepteur éboueur SR-B1 favorise la clairance du lipopolysacharride et protège contre le sepsis [30]. Il est également impliqué dans l’internalisation du virus de l’hépatite C [31], l’activation des cellules épithéliales bronchiques en réponse à l’ARN double brin , et facilite l’infection hépatique par Plasmodium [32]. Bien qu’il reconnaisse Mycobacterium tuberculosis in vitro, son rôle in vivo reste limité [33].

Récepteur éboueur B2 (SCAR-B2)

Le récepteur éboueur B2 ou LIMP-2 est un récepteur éboueur de classe B identifié comme récepteur clé de l’entérovirus 71, capable de lier le virus sous forme soluble et membranaire. L’expression de LIMP-2 dans des lignées cellulaires normalement non permissives rend ces cellules sensibles à l’infection et induit des effets cytopathiques. LIMP-2 sert également de récepteur pour le virus coxsackie A16 , tous deux étroitement associés à la maladie main-pied-bouche [34]. Des cellules L929 exprimant LIMP-2 humain permettent l’entrée et l’infection par plusieurs virus coxsackies (A7, A14, A16), soulignant son rôle essentiel dans l’infection et la propagation virale [35]. Lors de l’infection par l'entérovirus 71, LIMP-2, en association avec un environnement acide, intervient dans la liaison virale, l’internalisation, le décapsidage et améliore ainsi l’efficacité de l’infection [36].

Récepteur éboueur B3 (SCAR-B3)

Le récepteur éboueur B3 ou CD36 est une protéine à deux domaines transmembranaires, avec des extrémités N- et C-terminales cytoplasmiques. Son domaine C-terminal, contenant un motif CXCX5K, interagit avec des kinases de la famille des kinases SRC et active les MAPK. CD36 coopère avec les récepteurs de type Toll 2, les récepteurs de type Toll 4 et les récepteurs de type Toll 6, ainsi qu’avec des intégrines et des tétraspanines, pour induire des réponses inflammatoires, notamment après reconnaissance de l'acide lipotéichoïque ou des lipoprotéines diacylées via le complexe récepteur de type Toll2–récepteur de type Toll 6 [37]. Il joue un rôle clé dans la phagocytose de nombreuses bactéries (E. coli, Klebsiella, Salmonella, Staphylococcus, Enterococcus) via des voies dépendantes des kinases JNK (c-Jun N-terminal kinases) et récepteur de type Toll 2/récepteur de type Toll 4 [38], participe à la défense antifongique contre Cryptococcus neoformans [39] et module la susceptibilité aux infections mycobactériennes [40].

Classe C

Les récepteurs charognards de classe C n'ont été décrits que chez Drosophila melanogaster et n'ont pas d'équivalents chez les mammifères[41].

Classe D

CD 68

CD68 est le seul membre appartenant à la classe D des récepteurs éboueurs. Les récepteurs éboueurs de classe D contiennent un domaine de type mucine, un centre riche en proline, des domaines de glycoprotéine membranaire associée au lysosome (LAMP), un seul transmembranaire et une petite queue cytoplasmique[42].

CD68 est abondamment exprimé par les cellules immunitaires, notamment les monocytes, les macrophages tissulaires (péritoine, foie, poumons, rate), les cellules de Langerhans et la microglie. Il agit comme récepteur scavenger en liant l’oxLDL, des lectines et des sélectines, et participe à l’endocytose et à la phagocytose. Marqueur classique des macrophages, CD68 intervient dans la différenciation de la lignée monocyte/macrophage.

In vivo, CD68 contribue à la polarisation macrophagique M1/M2, en association avec des facteurs transcriptionnels tels que pSTAT1, CMAF et RBP-J [43]. Bien que le CD68 soit largement utilisé comme marqueur macrophagique, son rôle fonctionnel exact dans l’immunité et l’inflammation demeure partiellement élucidé et nécessite des investigations supplémentaires.

Classe E

Mode d'action des récepteurs éboueurs E1 et E2

Les récepteurs de la classe E appartiennent à la famille des récepteurs de lectine de type C (CLEC) des cellules NK. Il comprend quatre membres : SR-E1 (LOX-1) , SR-E2 (Dectin-1), SR-E3 (MRC1) et SR-E4 (ASGPR1).

Récepteur éboueur E1 (SR-E1)

Le récepteur éboueur E1 , aussi appelé LOX-1 (lectin-like oxidized low-density lipoprotein receptor-1), est le membre le mieux caractérisé. Chez l’humain, il est constitué d’un domaine cytoplasmique N-terminal, d’un segment transmembranaire, d’un domaine extracellulaire en « col enroulé » (neck) et d’un domaine lectine de type C. Le récepteur éboueur E1 reconnaît de nombreux ligands, notamment des cellules apoptotiques, des bactéries Gram positives et Gram négatives, ainsi que la protéine C-réactive de la phase aiguë. Il participe à la présentation antigénique via le complexe majeur d'histocompatibilité de classe I dans les cellules dendritiques en association avec HSP70 [44] et active la voie NF-κB, jouant ainsi un rôle clé dans les réponses pro-inflammatoires des cellules immunitaires et vasculaires [45].

In vivo, l’invalidation du récepteur éboueur E1 réduit l’inflammation, l’œdème pulmonaire et l’hyperactivation des neutrophiles lors de la septicémie polymicrobienne, soulignant son rôle central dans la signalisation immunitaire pendant l’infection [46]. Dans le système nerveux central, le récepteur éboueur E1 coopère avec le récepteur éboueur A1 pour induire une réponse antibactérienne, avec une régulation partielle dépendante de récepteur de type Toll 2 [44].

Récepteur éboueur E2 (SR-E2)

Le récepteur éboueur E2 ou dectine-1 est un récepteur de reconnaissance de motifs de l’immunité innée principalement exprimé par les macrophages, les cellules dendritiques et les neutrophiles. Il médie l’internalisation et l’activation cellulaire en réponse à de nombreuses bactéries, champignons et parasites [47]. La dectine-1 active la phagocytose, la production de cytokines et l’explosion oxydative via des voies dépendantes ou indépendantes de Syk/CARD9 [48]. Il agit également comme co-stimulateur des lymphocytes T et joue un rôle dans la maturation thymocytaire et l’activation des cellules dendritiques spléniques [49]. Sur le plan fonctionnel, la dectine-1 est essentiel à la défense contre Candida glabrata : son absence entraîne une diminution des réponses des lymphocytes T CD4+ ( facteur de nécrose tumorale, interleukine-6, interféron gamma, interleukine-17) et une augmentation de la charge fongique, contrairement à la dectine-2 [50].

Récepteur éboueur E3 (SR-E3)

Le récepteur éboueur E3 (MRC1/CD206), le récepteur mannose humain, est une glycoprotéine transmembranaire exprimée majoritairement par les macrophages tissulaires, les cellules dendritiques et certaines cellules endothéliales. Il reconnaît les glycoprotéines riches en mannose et participe à la phagocytose, à la présentation antigénique et au maintien de l’homéostasie immunitaire. CD206 lie un large éventail de pathogènes (Mycobacterium tuberculosis, Streptococcus pneumoniae, Candida albicans, Cryptococcus neoformans, VIH, virus de la grippe, dengue, Leishmania) et constitue une cible majeure pour la délivrance ciblée de médicaments [51]. Il est impliqué dans des pathologies inflammatoires comme la dermatite atopique [52], la BPCO [53], et dans l’immunosuppression médiée par les macrophages hépatiques lors de l’infection par le virus de l’hépatite B [54].

Récepteur éboueur E4 (SR-E4)

Le récepteur éboueur E4 ou asialoglycoprotein receptor 1 (ASGPR1), ou récepteur d’Ashwell, est exprimé à la surface des hépatocytes. Il reconnaît et internalise, par endocytose dépendante du récepteur, les glycoprotéines dépourvues d’acide sialique terminal et riches en galactose ou N-acétylgalactosamine. Il lie de nombreuses protéines plasmatiques (transferrine, IgA, fibronectine) ainsi que des cellules apoptotiques. Un dysfonctionnement de SR-E4 est associé à une augmentation de la production de cytokines pro-inflammatoires (facteur de nécrose tumorale, interleukine-6) et à une susceptibilité accrue aux maladies hépatiques [55].

Classe F

Les récepteurs de classe F comportent trois membres : SREC1 (SCAR-F1), SREC2 (SCAR-F2) et SCAR-F3 (également appelé MEGF10) et possèdent des domaines de facteur de croissance épidermique (EGF) et de type EGF. Ces récepteurs ont une forte tendance à l’oligomérisation et à la liaison de ligands volumineux et multivalents.

SCAR-F1

Récepteur éboueur SCAR-F1 reconnaît divers ligands tels que les β-glucanes, le domaine OmpA des bactéries gram-négatif et NS3 et, en coopération avec le récepteur de type Toll 2, déclenche une réponse pro-inflammatoire, favorise la présentation croisée de l’antigène et l’internalisation virale. En interaction avec le récepteur de type Toll 4 en présence de liposaccharide, SCAR-F1 active les MAP kinases conduisant à l’activation de facteurs transcriptionnels et à la sécrétion d’IL-6, TNF-α et IFN-β.

Le récepteur éboueur SCAR-F1 est un récepteur membranaire possédant des domaines EGF-like extracellulaires et une région cytoplasmique inhabituellement riche en proline et sérine. Il reconnaît une grande variété de ligands endogènes et exogènes. SCAR-F1 se lie aux champignons de manière dépendante des β-glucanes et contribue à la défense de l’hôte contre Candida albicans et Cryptococcus neoformans, en coopération avec CD36 (SCAR-B3) pour l’induction de cytokines et l’immunité innée [56].

SCAR-F1 agit également comme récepteur endocytaire en coopération avec TLR2 pour la liaison de la protéine non structurale NS3 du virus de l’hépatite C, facilitant l’internalisation virale et la présentation croisée des antigènes [57]. En association avec TLR4, SCAR-F1 médie la réponse pro-inflammatoire induite par le LPS via l’activation de NF-κB et des voies dépendantes des kinases, et participe à l’endocytose de peptides et à la présentation antigénique [58].

Exprimé par les cellules dendritiques, SCAR-F1 intervient aussi dans l’élimination des cellules apoptotiques (efferocytose) en association avec les complexes C1q/phosphatidylsérine [59].

SCAR-F2

Le récepteur éboueur SCAR-F2 a été initialement identifié sur les cellules endothéliales et est également exprimé par les macrophages, bien que sa fonction éboueur spécifique n’ait pas encore été clairement démontrée. Il forme préférentiellement des hétérodimères en trans avec SCAR-F1, et ces complexes perdent leur activité éboueur, devenant incapables de reconnaître et de lier les ligands [60].

MEGF10

Le récepteur éboueur MEGF10 (SCAR-F3), le membre le plus récemment caractérisé de la classe F, est exprimé principalement par les macrophages cérébraux, les astrocytes et les cellules satellites musculaires. Il agit comme récepteur du complément C1q, jouant un rôle clé dans la clairance des cellules apoptotiques dans le cervelet murin ; son absence entraîne une accumulation de cellules apoptotiques dans le cerveau [61]. MEGF10 est également reconnu comme un récepteur phagocytaire astrocytaire, impliqué dans l’élimination des débris neuronaux et des synapses excédentaires lors du développement ou après une lésion ischémique [62].

Il joue ainsi un rôle central dans le remodelage synaptique et la maturation des circuits neuronaux, avec des implications majeures pour l’apprentissage, la mémoire et les maladies neurologiques [63].

Classe G

CXCL16

Le récepteur SCAR-G (CXCL16/SR-PSOX) exprimé par les cellules immunitaires active plusieurs voies majeures de l’immunité innée et adaptative. Il favorise notamment une réponse immunitaire de type Th1 par l’induction d’IL-12 et d’IFN-γ. Lors de sa liaison à des bactéries Gram négatives et Gram positives, SCAR-G déclenche la phagocytose bactérienne par les cellules présentatrices d’antigène (APC) matures et stimule la production de IL-12, TNF-α et de la sous-unité p40, contribuant ainsi à la différenciation des lymphocytes Th0 en Th1.

La classe G des récepteurs éboueurs ne comprend qu’un seul membre, CXCL16, également appelé SR-PSOX (scavenger receptor for phosphatidylserine and oxidized LDL). CXCL16 possède un domaine chimiokine de type CXC contenant des résidus arginine conservés. Il a d’abord été identifié dans la lignée monocytique humaine THP-1 comme récepteur des lipoprotéines à basse densité oxydées et comme chimiotactique pour les lymphocytes T activés et les plasmocytes médullaires via son récepteur CXCR6.

CXCL16 est exprimé par diverses cellules immunitaires, notamment les cellules dendritiques et les macrophages, ainsi que par les cellules musculaires lisses et endothéliales [81]. Sous forme transmembranaire, CXCL16 agit comme molécule d’adhésion sur les cellules présentatrices d’antigène. Il peut être clivé par la métalloprotéinase ADAM10, libérant une forme soluble fonctionnelle. Cette forme soluble, régulée par l’interféron, active les cellules exprimant CXCR6, notamment les lymphocytes T, les lymphocytes NK et les leucocytes CXCR6⁺ [64].

Dans les contextes d’inflammation chronique, comme les maladies inflammatoires chroniques de l’intestin, les concentrations sériques de CXCL16 soluble sont augmentées. Celui-ci favorise la phagocytose des pathogènes bactériens et induit une réponse immunitaire de type Th1 via la production d’interleukine-12, facteur de nécrose tumoral-α et interféron-γ [65]. À l’inverse, la déficience en CXCL16 entraîne une réduction des lymphocytes NK hépatiques et une diminution de la production d’interféron-γ et d’interleukine-4, soulignant son rôle essentiel dans l’immunité lymphocytaire T CD4+ type 1 [66]. Enfin, CXCL16 facilite non seulement le recrutement mais aussi l’adhésion forte entre macrophages et cellules dendritiques exprimant CXCL16 et lymphocytes T ou NK activés exprimant le récepteur CXCR6 [67]. Dans le foie, cette interaction est particulièrement importante pour les lymphocytes NK résidentes hépatiques, dont le trafic local dépend de CXCR6 et contribue à l’immunité innée locale [68].

Classe H

Les récepteurs éboueurs de classe H sont des protéines transmembranaires contenant des domaines fascicline, de type EGF et du domaine laminine-type de type EGF. Cette classe comprend deux membres structurellement homologues : FEEL-1 (aussi appelé stabilin-1/CLEVER-1) et FEEL-2 (ou stabilin-2/HARE), qui présentent une organisation extracellulaire similaire.

FEEL-1

FEEL-1/Stabilin-1/CLEVER1 (common lymphatic endothelial and vascular endothelial receptor-1) est principalement exprimé par les macrophages, les cellules mononucléées, les cellules souches hématopoïétiques et les cellules endothéliales. Son expression est inductible par des stimuli pro-inflammatoires. Il agit comme molécule d’adhésion leucocytaire, régulant la recirculation des lymphocytes et leur transmigration vers les sites inflammatoires in vitro et in vivo [69],[70]. Stabilin-1 reconnaît divers ligands, notamment les lipoprotéines de basse densité modifiées, les cellules apoptotiques et des microparticules bactériennes Gram positives et Gram négatives, et participe à la défense antibactérienne, y compris par une interaction directe avec Staphylococcus aureus [71].

FEEL-2

FEEL-2/Stabilin-2 possède un motif endocytique NPxY-like dans sa région cytoplasmique. Il est exprimé sur l’endothélium des sinusoïdes hépatiques, où il facilite le trafic lymphocytaire [72]. Il lie de multiples ligands tels que les lipoprotéines de basse densité acétylées, l’héparine, les cellules apoptotiques ou nécrotiques et des microparticules bactériennes. Stabilin-2 contribue également à la recirculation et à la migration des lymphocytes vers l’endothélium sinusoïdal hépatique via l’interaction entre ses domaines fascicline-1 et l’intégrine αMβ2 exprimée par les lymphocytes. Son rôle potentiel dans le trafic leucocytaire vers d’autres tissus, comme la rate et les ganglions lymphatiques, reste à élucider [73].

Classe I

Les récepteurs éboueurs de classe I correspondent à la famille CD163, caractérisée par la présence de multiples domaines SRCR (Scavenger receptor cysteine-rich protein) de type B dans leur région extracellulaire. Ils jouent un rôle majeur dans l’endocytose, l’immunomodulation et les interactions hôte–pathogène. Dans l’ensemble, les récepteurs éboueurs de classe I assurent des fonctions clés de clairance, régulation inflammatoire et reconnaissance microbienne, reliant l’immunité innée et adaptative.

CD163A

Le CD163A ou SCAR-I1 est une glycoprotéine transmembranaire de type I comportant neuf domaines SRCR, principalement exprimée par les monocytes et macrophages. Elle agit comme récepteur de l’haptoglobine–hémoglobine, assurant la clairance de l’hémoglobine plasmatique, d’où son appellation de « récepteur éboueur de l’hémoglobine ». CD163A intervient également dans la phagocytose des cellules apoptotiques, l’inactivation de cytokines pro-inflammatoires et du facteur TWEAK [74]. Il existe sous forme membranaire et soluble, cette dernière étant utilisée comme biomarqueur d’infections et de maladies auto-immunes [75]. La forme soluble possède une activité antimicrobienne indirecte en chélatant le fer [76]. CD163A participe aussi aux réponses inflammatoires induites par des bactéries Gram positives et négatives, en modulant la production d’interleukine-6 et d’interleukine-10 via des voies dépendantes des tyrosine kinases [77].

CD163B

Le CD163B ou CD163-L1 est un autre membre de la classe I des récepteurs éboueurs, possédant 12 domaines SRCR et deux variants cytoplasmiques (α et β) présentant des localisations cellulaires distinctes [78]. Il est co-exprimé avec CD163 dans différents macrophages (alvéolaires, microglie, cellules de Kupffer) et intervient dans la différenciation monocyte–macrophage sous l’influence de cytokines telles que M-CSF (Macrophage colony-stimulating factor), interleukine-6 et interleukine-10, tout en étant inhibé par interleukine-4, interleukine-13, facteur de nécrose tumoral-α et lipolysaccharide/interféron-γ [79]. Contrairement à CD163, CD163-L1 est internalisé par une voie clathrine-dépendante et ne partage pas les mêmes préférences de ligands.

CD163c-a

Les autres membres de la famille incluent CD5 (SCART1/CD163c-a) et CD6 (SCART2/CD163c-b), exprimés principalement par les lymphocytes. CD5 reconnaît des composants fongiques riches en β-glucanes (ex. Candida albicans, Cryptococcus neoformans) et active la cascade MAPK, induisant la production d’interleukine-8 [80].

CD163c-b

CD6, structurellement proche de CD5, est exprimé sur les lymphocytes T, lymphocytes B et certains lymphocytes NK, où il induit la production d’interféron-γ, facteur de nécrose tumoral-α et de chimiokines [81]. Contrairement à CD5, CD6 reconnaît des bactéries Gram positives et négatives ainsi que leurs composants (lipopolysaccharides, acide lipotéichoïque) de manière calcium-dépendante, activant également la signalisation MAPK [82].

Classe J

RAGE

Le récepteur SR-J/RAGE interagit avec TLR4 en réponse au complexe synergique HMGB1–LPS, conduisant à l’activation des macrophages. Cette interaction déclenche la phosphorylation de p38 MAPK et l’activation de NF-κB, entraînant la libération de médiateurs pro-inflammatoires tels que IL-16, IL-1β et TNF-α.

La classe J des récepteurs éboueurs comprend un seul membre, RAGE (receptor for advanced glycation end-products), appartenant à la superfamille des immunoglobulines. Le domaine extracellulaire de RAGE reconnaît de nombreux ligands, notamment l’amyloïde-β, HMGB1, ainsi que divers motifs moléculaires associé aux pathogènes et motifs moléculaires associés aux dégâts microbiens [83]. En tant que récepteur de reconnaissance de motifs moléculaires, RAGE joue un rôle central dans l’inflammation chronique et l’immunité, en partageant des ligands et des voies de signalisation communes avec les récepteurs de type Toll, avec lesquels il agit de manière synergique.

RAGE coopère avec le récepteur de type Toll 2 et le récepteur de type Toll 4 via les adaptateurs TIRAP et MyD88, conduisant à l’activation de voies de signalisation en aval [84]. Le ligand HMGB1 (High mobility group protein 1 ) agit en synergie avec les lipopolysaccharides pour activer les macrophages par phosphorylation de p38 MAPK et activation de la voie de signalisation NF-κB, comme observé dans des modèles murins d’arthrite inflammatoire [85]. Les complexes HMGB1–lipopolysaccharide signalent via le récepteur de type Toll 4, tandis que HMGB1–Pam3CSK4 activent le récepteur de type Toll 2. L’interaction RAGE–HMGB1 est stabilisée par l’héparane sulfate, qui facilite la formation du complexe à la surface cellulaire [86].

Les protéines de la famille S100 (notamment S100A8/A9) interagissent également avec RAGE et déclenchent des réponses inflammatoires en coopération avec le récepteur de type Toll 4, impliquant p38 MAPK et NF-κB [87]. RAGE peut aussi se lier directement aux lipopolysaccharides, induisant des réponses immunitaires comparables à celles médiées par le récepteur de type Toll 4 [88], bien que les interactions directes RAGE–Récepteur de type Toll 4 en réponse aux bactéries restent encore mal définies. Enfin, la forme soluble de RAGE participe également à divers processus physiopathologiques et à la modulation de l’inflammation [89].

Classe K

CD44

Le seul récepteur de classe K est le CD44 est un récepteur hyaluronique (HA) qui présente une liaison de ligand avec les protéoglycanes, les facteurs de croissance, les cytokines et la métalloprotéinase matricielle via ses domaines extracellulaires.

Classe L

La classe L possède deux récepteurs nommés : SR-L1 (également appelé protéine 1 liée au LDLR (LRP1)) ou CD91 et SR-L2 (LRP2 ou megalin).

Récepteur éboueur L1

Le récepteur éboueur L1, également appelé protéine 1 liée au LDLR (LRP1) ou CD91, possède une double fonction :

  • récepteur scavenger, assurant la capture et l’endocytose de ligands extracellulaires (y compris la présentation croisée)
  • capteur extracellulaire, transmettant des signaux vers l’intérieur de la cellule pour activer des voies de signalisation classiques (co-stimulation).

Il est capable de lier plus de 100 ligands différents. Parmi les ligands majeurs figurent les défensines, peptides antimicrobiens endogènes actifs contre bactéries, champignons, virus et parasites. Dans les cellules dendritiques, l’expression de SR-L1 est augmentée par les défensines humaines (HNP-1, HBD-1), suggérant l’existence d’une boucle autocrine [90]. SR-L1 agit également comme récepteur de plusieurs protéines de choc thermique notamment gp96, HSP90, HSP70 et la calréticuline, sur les cellules présentatrices d’antigène.

L’interaction des protéines de choc thermique via CD91 induit l’activation de NF-κB , la sécrétion de cytokines pro-inflammatoires (TNF-α, IL-1β, IL-6, IL-12, GM-CSF) [91] et l’expression de marqueurs de co-stimulation et de maturation (CD80, CD86, CD40, CMH II) [92].

Récepteur éboueur L2

Le récepteur éboueur L2, également appelé mégaline ou LRP2, est un autre récepteur endocytique de cette classe, exprimé dans plusieurs tissus, notamment au niveau de la barrière hémato-encéphalique. L’absence de mégaline est associée à des processus neuro-inflammatoires et à une altération de la neurogenèse, caractérisées par l’activation des cellules microgliales et astrogliales, une augmentation de la production d’IL-1β, IL-6 et TNF-α, ainsi qu’une diminution de l’expression de SOCS3 dans les régions corticales et hippocampiques [93].

Biographie

Document utilisé pour la rédaction de l’article : document utilisé comme source pour la rédaction de cet article.

  • Taban, Q., Mumtaz, P.T., Masoodi, K.Z. et al. Scavenger receptors in host defense: from functional aspects to mode of action. Cell Commun Signal 20, 2 (2022). https://doi.org/10.1186/s12964-021-00812-0 paru sous licence CC-BY Document utilisé pour la rédaction de l’article

Notes et références

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