Xanthine-oxydase

Xanthine-oxydase
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Structure d'un monomère cristallisé de xanthine-oxydase bovine montrant le FAD en rouge, le cluster fer-soufre en orange, le cofacteur à molybdène avec le molybdène en jaune, et le salicylate (inhibiteur) en bleu (PDB 1FIQ[1])
N° EC EC 1.17.3.2
N° CAS 9002-17-9
Cofacteur(s) FAD, Fe-S, molybdoptérine
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO

La xanthine-oxydase ou XO, est une oxydoréductase qui catalyse l'oxydation de l'hypoxanthine en xanthine ainsi que l'oxydation de la xanthine en acide urique :

Hypoxanthine + O2 + H2O    xanthine + H2O2.
Xanthine + O2 + H2O    acide urique + H2O2.

Sa masse moléculaire étant de 270 kDa, il s'agit d'une protéine de grande taille. Chaque unité enzymatique est liée à deux molécules de flavine (liée sous forme de FAD), deux atomes de molybdène (sous forme de cofacteur à molybdène), et huit atomes de fer (sous forme de clusters fer-soufre).

Chez l'humain, la xanthine-oxydase se retrouve normalement dans le foie et sous une forme non libre dans le sang. En cas d'atteinte hépatique grave, la xanthine-oxydase est larguée dans le sang, si bien qu'une mesure sanguine de XO permet de déceler des dommages hépatiques. De plus, vu que la xanthine-oxydase fait partie d'une voie métabolique de biosynthèse de l'acide urique, l'allopurinol, qui est un inhibiteur enzymatique de la xanthine-oxydase, est utilisé dans le traitement de la goutte.

La xanthinurie est une maladie génétique rare au cours de laquelle le manque de xanthine-oxydase entraîne une concentration élevée de xanthine dans le sang et peut provoquer des problèmes de santé tels une insuffisance rénale. Comme il n'y a pas de traitement spécifique, les médecins conseillent aux patients d'éviter les aliments riches en purines et de boire de l'eau en quantité suffisante.

Notes et références

  1. ↑ (en) Cristofer Enroth, Bryan T. Eger, Ken Okamoto, Tomoko Nishino, Takeshi Nishino et Emil F. Pai, « Crystal structures of bovine milk xanthine dehydrogenase and xanthine oxidase: Structure-based mechanism of conversion », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 97, no 20,‎ , p. 10723-10728 (lire en ligne) DOI 10.1073/pnas.97.20.10723 PMID 11005854

Voir aussi

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