Hydroksyprolina

Hydroksyprolina
Nazewnictwo
	Nomenklatura systematyczna (IUPAC)
	kwas (2S,4R)-4-hydroksypirolidyno-2-karboksylowy
	Inne nazwy i oznaczenia
	Hyp, Pro(OH), 4-hydroksyprolina, γ-hydroksyprolina, kwas 3-hydroksypirolidyno-2-karboksylowy
	Ogólne informacje
	Charakterystyka fizyczna
	bezbarwne kryształy
Wzór Hilla	C5H9NO3
Masa molowa	131,13 g/mol
	Identyfikacja
Numer CAS	51-35-4
PubChem	5810
DrugBank	DB08847
SMILES
	C1C(CNC1C(=O)O)O
InChI
	InChI=1S/C5H9NO3/c7-3-1-4(5(8)9)6-2-3/h3-4,6-7H,1-2H2,(H,8,9)/t3-,4+/m1/s1
	InChIKey
	PMMYEEVYMWASQN-DMTCNVIQSA-N
Właściwości
	Rozpuszczalność w wodzie
	łatwo rozpuszczalna: 361,1 g/l
	w innych rozpuszczalnikach
	trudno rozpuszczalna w etanolu
Temperatura rozkładu	273 °C
Wartości pK	pKa1 COOH: 1,82; pKa2 NH: 9,47;
Punkt izoelektryczny	5,74
Niebezpieczeństwa
	Globalnie zharmonizowany system; klasyfikacji i oznakowania chemikaliów
	Substancja nie jest klasyfikowana jako; niebezpieczna według kryteriów GHS.
Numer RTECS	TW3586500
Dawka śmiertelna	LD50 powyżej 16 000 mg/kg (szczur, drogą pokarmową)
	Podobne związki
Podobne związki	pirolidyna, prolina, hydroksylizyna
	Jeżeli nie podano inaczej, dane dotyczą; stanu standardowego (25 °C, 1000 hPa)

Hydroksyprolina, skr. Hyp – organiczny związek chemiczny z grupy aminokwasów niebiałkowych, występujący w dużych ilościach w żelatynie^[1]. Hydroksyprolina różni się od proliny obecnością dodatkowej grupy hydroksylowej przy atomie węgla gamma.

Pierwszy raz została wyizolowana przez Hermanna Fischera w 1902 roku^[4]. Enzymem odpowiedzialnym za biosyntezę hydroksyproliny jest hydroksylaza prolilowa, która potranslacyjnie modyfikuje prolinę dołączając grupę hydroksylową (reakcja przebiega wewnątrz retikulum endoplazmatycznego). Chociaż hydroksyprolina nie jest podstawowym aminokwasem białkowym, syntetyzowana jest ona w dużych ilościach (stanowi ok. 4% wszystkich aminokwasów w organizmie, czyli więcej niż kilka ze standardowych aminokwasów białkowych)^[5]. Jest ona głównym składnikiem kolagenu stanowiąc ok. 13,5% kolagenu u ssaków. Hydroksyprolina i prolina mają decydujące znaczenie dla wytrzymałości mechanicznej kolagenu^[6].

Przypisy

1 2 3 Podręczny słownik chemiczny, RomualdR. Hassa (red.), JanuszJ. Mrzigod (red.), JanuszJ. Nowakowski (red.), Katowice: Videograf II, 2004, s. 168, ISBN 83-7183-240-0, OCLC 749698778 .
1 2 3 4 trans-4-Hydroxy-L-proline [PDF], karta charakterystyki produktu Sigma-Aldrich, Merck, 11 listopada 2025, numer katalogowy: H54409 [dostęp 2026-05-21] .
1 2 3 Properties of Amino Acids, [w:] CRC Handbook of Chemistry and Physics, William M.W.M. Haynes (red.), wyd. 97, Boca Raton: CRC Press, 2016, s. 7-2, ISBN 978-1-4987-5429-3, OCLC 961861918 (ang.).
↑ Robert Henry AdersR.H.A. Plimmer Robert Henry AdersR.H.A., The Chemical Constitution of the Proteins: Analysis, Longmans, Green & Company, 1912 (ang.).
↑ Kelly L.K.L. Gorres Kelly L.K.L., Ronald T.R.T. Raines Ronald T.R.T., Prolyl 4-hydroxylase, „Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology”, 45 (2), 2010, s. 106–124, DOI: 10.3109/10409231003627991, PMID: 20199358, PMCID: PMC2841224 (ang.).
↑ Frank W.F.W. Kotch Frank W.F.W., Ilia A.I.A. Guzei Ilia A.I.A., Ronald T.R.T. Raines Ronald T.R.T., Stabilization of the collagen triple helix by O-methylation of hydroxyproline residues, „Journal of the American Chemical Society”, 130 (10), 2008, s. 2952–2953, DOI: 10.1021/ja800225k, PMID: 18271593, PMCID: PMC2802593 (ang.).

[psc-1] 1 2 3 Podręczny słownik chemiczny, RomualdR. Hassa (red.), JanuszJ. Mrzigod (red.), JanuszJ. Nowakowski (red.), Katowice: Videograf II, 2004, s. 168, ISBN 83-7183-240-0, OCLC 749698778 .

[SA-2] 1 2 3 4 trans-4-Hydroxy-L-proline [PDF], karta charakterystyki produktu Sigma-Aldrich, Merck, 11 listopada 2025, numer katalogowy: H54409 [dostęp 2026-05-21] .

[CRC-3] 1 2 3 Properties of Amino Acids, [w:] CRC Handbook of Chemistry and Physics, William M.W.M. Haynes (red.), wyd. 97, Boca Raton: CRC Press, 2016, s. 7-2, ISBN 978-1-4987-5429-3, OCLC 961861918 (ang.).

[4] Robert Henry AdersR.H.A. Plimmer Robert Henry AdersR.H.A., The Chemical Constitution of the Proteins: Analysis, Longmans, Green & Company, 1912 (ang.).

[5] Kelly L.K.L. Gorres Kelly L.K.L., Ronald T.R.T. Raines Ronald T.R.T., Prolyl 4-hydroxylase, „Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology”, 45 (2), 2010, s. 106–124, DOI: 10.3109/10409231003627991, PMID: 20199358, PMCID: PMC2841224 (ang.).

[6] Frank W.F.W. Kotch Frank W.F.W., Ilia A.I.A. Guzei Ilia A.I.A., Ronald T.R.T. Raines Ronald T.R.T., Stabilization of the collagen triple helix by O-methylation of hydroxyproline residues, „Journal of the American Chemical Society”, 130 (10), 2008, s. 2952–2953, DOI: 10.1021/ja800225k, PMID: 18271593, PMCID: PMC2802593 (ang.).

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]