Wiolaceina

Wiolaceina
Nazewnictwo
	Nomenklatura systematyczna (IUPAC)
	3-[1,2-dihydro-5-(5-hydroksy-1H-indol-3-ylo)-2-okso-3H-pirol-3-ylideno]-1,3-dihydro-2H-indol-2-on
	Ogólne informacje
Wzór Hilla	C20H13N3O3
Masa molowa	343,34 g/mol
	Identyfikacja
Numer CAS	548-54-9
PubChem	5359453
SMILES
	C1=CC=C2C(=C1)/C(=C/3\C=C(NC3=O)C4=CNC5=C4C=C(C=C5)O)/C(=O)N2
Właściwości
	Rozpuszczalność w wodzie
	nierozpuszczalna
	w innych rozpuszczalnikach
	rozpuszczalna w acetonie, etanolu, metanolu
Niebezpieczeństwa
	Globalnie zharmonizowany system; klasyfikacji i oznakowania chemikaliów
	Substancja nie jest klasyfikowana jako; niebezpieczna według kryteriów GHS.
Dawka śmiertelna	LD50 100 mg/kg (dootrzewnowo, mysz)
	Jeżeli nie podano inaczej, dane dotyczą; stanu standardowego (25 °C, 1000 hPa)

Wiolaceina – organiczny związek chemiczny, pochodna indolu^[5], produkt utleniania tryptofanu^[5], naturalny pigment produkowany przez bakterię Chromobacterium violaceum i nadający jej charakterystyczne fioletowo-purpurowe zabarwienie^[6].

Uważa się, że wiolaceina może mieć zastosowanie przeciwbakteryjne, przeciwpierwotniakowe, w zapobieganiu powstawaniu wrzodów, a nawet przeciwnowowotworowe. Wiolaceina jest wytwarzana z L-tryptofanu i cząsteczkowego tlenu przy udziale pięciu enzymów znanych jako VioA, VioB, VioC, VioD i VioE. Enzymy te wchodzą w skład jednego operonu^[6].

Przypisy

↑ Regina VasconcellosR.V. Antônio Regina VasconcellosR.V., Tânia B.T.B. Creczynski-Pasa Tânia B.T.B., Genetic analysis of violacein biosynthesis by Chromobacterium violaceum, „Genetics and Molecular Research”, 3 (1), 2004, s. 85–91, PMID: 15100990 (ang.).
1 2 Wiolaceina (nr V9389) w katalogu produktów Sigma-Aldrich (Merck). [dostęp 2018-02-04].
↑ Wiolaceina [PDF], karta charakterystyki produktu Sigma-Aldrich, Merck, numer katalogowy: V9389 [dostęp 2018-02-04] .
↑ Violacein, [w:] ChemIDplus [online], United States National Library of Medicine [dostęp 2011-01-01] (ang.).
1 2 Günter HansG.H. Schlegel Günter HansG.H., Mikrobiologia ogólna, Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2003, s. 111, ISBN 83-01-13999-4 .
1 2 Katherine S.K.S. Ryan Katherine S.K.S., Carl J.C.J. Balibar Carl J.C.J., Kaitlyn E.K.E. Turo Kaitlyn E.K.E., Christopher T.Ch.T. Walsh Christopher T.Ch.T., Catherine L.C.L. Drennan Catherine L.C.L., The violacein biosynthetic enzyme VioE shares a fold with lipoprotein transporter proteins, „Journal of Biological Chemistry”, 10 (283), 2008, s. 6467–6475, DOI: 10.1074/jbc.M708573200, PMID: 18171675 (ang.).

[a-1] Regina VasconcellosR.V. Antônio Regina VasconcellosR.V., Tânia B.T.B. Creczynski-Pasa Tânia B.T.B., Genetic analysis of violacein biosynthesis by Chromobacterium violaceum, „Genetics and Molecular Research”, 3 (1), 2004, s. 85–91, PMID: 15100990 (ang.).

[SA-2] 1 2 Wiolaceina (nr V9389) w katalogu produktów Sigma-Aldrich (Merck). [dostęp 2018-02-04].

[3] Wiolaceina [PDF], karta charakterystyki produktu Sigma-Aldrich, Merck, numer katalogowy: V9389 [dostęp 2018-02-04] .

[ChemIDplus-4] Violacein, [w:] ChemIDplus [online], United States National Library of Medicine [dostęp 2011-01-01] (ang.).

[Schlegel111-5] 1 2 Günter HansG.H. Schlegel Günter HansG.H., Mikrobiologia ogólna, Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2003, s. 111, ISBN 83-01-13999-4 .

[b-6] 1 2 Katherine S.K.S. Ryan Katherine S.K.S., Carl J.C.J. Balibar Carl J.C.J., Kaitlyn E.K.E. Turo Kaitlyn E.K.E., Christopher T.Ch.T. Walsh Christopher T.Ch.T., Catherine L.C.L. Drennan Catherine L.C.L., The violacein biosynthetic enzyme VioE shares a fold with lipoprotein transporter proteins, „Journal of Biological Chemistry”, 10 (283), 2008, s. 6467–6475, DOI: 10.1074/jbc.M708573200, PMID: 18171675 (ang.).

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]