Ciclofilina

Ciclofilina

Diagrama mostrando la ciclofilina A junto con una ciclosporina (en amarillo)
Estructuras disponibles
PDB Buscar ortólogos: PDBe, RCSB
Estructuras enzimáticas
Identificadores
Símbolo PPIA (HGNC: 9253)
Identificadores
externos
  • GeneCards: Gen PPIA
  • UniProt: PPIA
  • Bases de datos de enzimas

    BRENDA: entrada en BRENDA

    ExPASy: NiceZime view
    KEGG: entrada en KEEG
    PRIAM: perfil PRIAM
    ExplorEnz: entrada en ExplorEnz
    MetaCyc: vía metabólica
    Número EC 5.2.1.8
    Locus Cr. 7 p13
    Ortólogos
    Especies
    Humano Ratón
    Entrez
    5478
    UniProt
    Q3KQW3 n/a
    RefSeq
    (ARNm)
    NM_203430 n/a
    PubMed (Búsqueda)


    PMC (Búsqueda)
    Ciclofilina
    Estructuras disponibles
    PDB Buscar ortólogos: PDBe, RCSB
    Identificadores
    Símbolo PPID (HGNC: 9257)
    Identificadores
    externos
  • GeneCards: Gen PPID
  • UniProt: PPID
  • Locus Cr. 4 q31.3
    Ortólogos
    Especies
    Humano Ratón
    Entrez
    5481
    UniProt
    Q08752 n/a
    RefSeq
    (ARNm)
    NM_005038 n/a
    Información relacionada
    Articulos relacionados Publicaciones sobre Ciclofilina en Google académico,Publicaciones sobre Ciclofilina en PubMed

    Ciclofilina, abreviado como Cyp, hace referencia en bioquímica a aquellas proteínas que unen a ciclosporinas (un tipo de inmunosupresores) y que poseen una actividad enzimática de tipo peptidilprolil isomerasa. Es decir: las ciclofilinas isomerizan los enlaces peptídicos desde el estado trans al cis, lo que facilita el plegamiento de proteínas y, por ello, la consecución de su estructura.

    • Ciclofilina D. La ciclofilina D, situada en la mitocondria, puede interaccionar con ANT y modular la Transición de la permeabilidad mitocondrial, ya que en presencia de Ciclosporina A, la Ciclofilina D no actúa y se impide la apertura del PTPm.[2] Además, recientemente se describió que la actividad de Ciclofilina D puede ser modulada por una desacetilasa mitocondrial, SIRT3.[3]

    Referencias

    1. ↑ K. A. Jørgensen , P. B. Koefoed-Nielsen & N. Karamperis (2003)Calcineurin Phosphatase Activity and Immunosuppression. A Review on the Role of Calcineurin Phosphatase Activity and the Immunosuppressive Effect of Cyclosporin A and Tacrolimus. VL: 57NO: 2PG: 93-98ON: 1365-3083 PN: 0300-9475 Scandinavian Journal of Immunology
    2. ↑ Kajitani K, Fujihashi M, Kobayashi Y, Shimizu S, Tsujimoto Y, and Miki K. (2008). Crystal structure of human cyclophilin D in complex with its inhibitor, cyclosporin A at 0.96-A resolution. Proteins. 70, 4: 1635-9
    3. ↑ Shulga N, Wilson-Smith R, and Pastorino JG. (2010). Sirtuin-3 deacetylation of cyclophilin D induces dissociation of hexokinase II from the mitochondria. J Cell Sci. 123, Pt 6: 894-902