Cistatina B
| Cistatina B | ||||
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| Estructuras disponibles | ||||
| PDB | Buscar ortólogos: | |||
| Identificadores | ||||
| Locus | Cr. 21 q22.3 | |||
| Estructura/Función proteica | ||||
| Tamaño | 98 (aminoácidos) | |||
| Peso molecular | 11.140 (Da) | |||
| UniProt |
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La cistatina B es una proteína que en los humanos está codificada por el gen CSTB en el cromosoma 21.[1][2]
La superfamilia de las cistatinas incluye proteínas que presentan varias secuencias semejantes a las cistinas. Algunos de sus integrantes actúan como inhibidores funcionales de las cisteína proteasas, mientras que otros han perdido esa capacidad o posiblemente nunca la tuvieron. Hay tres familias de inhibidores en esta superfamilia: las cistatinas de tipo 1 (estefinas[3]), las cistatinas de tipo 2 y los quininógenos. Este gen codifica una estefina que funciona como inhibidor intracelular de la cisteína proteasa. La proteína puede formar un dímero estabilizado no covalentemente, inhibiendo la papaína y las catepsinas L, H y B. Se cree que esta proteína tiene una función protectora contra las proteasas que se filtran de los lisosomas. La evidencia sugiere que las mutaciones en este gen son responsables de los defectos primarios en pacientes con epilepsia mioclónica progresiva (EPM1).[2]
Interacciones
La cistatina B interactúa con la catepsina B.[4][5]
Referencias
- ↑ Pennacchio LA, Lehesjoki AE, Stone NE, Willour VL, Virtaneva K, Miao J, D'Amato E, Ramirez L, Faham M, Koskiniemi M, Warrington JA, Norio R, de la Chapelle A, Cox DR, Myers RM (abril de 1996). «Mutations in the gene encoding cystatin B in progressive myoclonus epilepsy (EPM1)». Science 271 (5256): 1731-4. Bibcode:1996Sci...271.1731P. PMID 8596935. doi:10.1126/science.271.5256.1731.
- 1 2 «Entrez Gene: CSTB cystatin B (stefin B)».
- ↑ El nombre procede del Instituto Stefan, donde fueron descubiertas. (Machleidt W, Borchart U, Fritz H, Brzin J, Ritonja A, Turk V (novembro de 1983). «Protein inhibitors of cysteine proteinases. II. Primary structure of stefin, a cytosolic protein inhibitor of cysteine proteinases from human polymorphonuclear granulocytes». Hoppe-Seyler's Zeitschrift für Physiologische Chemie 364 (11): 1481-6. PMID 6689312. doi:10.1515/bchm2.1983.364.2.1481.)
- ↑ Pavlova, Alona (septiembre de 2003). «Grafting of features of cystatins C or B into the N-terminal region or second binding loop of cystatin A (stefin A) substantially enhances inhibition of cysteine proteinases». Biochemistry (United States) 42 (38): 11326-33. ISSN 0006-2960. PMID 14503883. doi:10.1021/bi030119v.
- ↑ Pol, E (septiembre de 2001). «Role of the single cysteine residue, Cys 3, of human and bovine cystatin B (stefin B) in the inhibition of cysteine proteinases». Protein Sci. (Estados Unidos) 10 (9): 1729-38. ISSN 0961-8368. PMC 2253190. PMID 11514663. doi:10.1110/ps.11901.
Véase también
Bibliografía
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- Järvinen M, Rinne A, Hopsu-Havu VK (1988). «Human cystatins in normal and diseased tissues--a review.». Acta Histochem. 82 (1): 5-18. PMID 3122506. doi:10.1016/s0065-1281(87)80043-0.
- Brown WM, Dziegielewska KM (1997). «Friends and relations of the cystatin superfamily--new members and their evolution.». Protein Sci. 6 (1): 5-12. PMC 2143511. PMID 9007972. doi:10.1002/pro.5560060102.
- Kos J, Lah TT (1998). «Cysteine proteinases and their endogenous inhibitors: target proteins for prognosis, diagnosis and therapy in cancer (review).». Oncol. Rep. 5 (6): 1349-61. PMID 9769367. doi:10.3892/or.5.6.1349.
- Stubbs MT, Laber B, Bode W (1990). «The refined 2.4 A X-ray crystal structure of recombinant human stefin B in complex with the cysteine proteinase papain: a novel type of proteinase inhibitor interaction.». EMBO J. 9 (6): 1939-47. PMC 551902. PMID 2347312. doi:10.1002/j.1460-2075.1990.tb08321.x.
- Jerala R, Trstenjak M, Lenarcic B, Turk V (1988). «Cloning a synthetic gene for human stefin B and its expression in E. coli.». FEBS Lett. 239 (1): 41-4. PMID 3053245. doi:10.1016/0014-5793(88)80541-6.
- Lenarcic B, Kos J, Dolenc I (1988). «Cathepsin D inactivates cysteine proteinase inhibitors, cystatins.». Biochem. Biophys. Res. Commun. 154 (2): 765-72. PMID 3261170. doi:10.1016/0006-291X(88)90206-9.
- Ritonja A, Machleidt W, Barrett AJ (1985). «Amino acid sequence of the intracellular cysteine proteinase inhibitor cystatin B from human liver.». Biochem. Biophys. Res. Commun. 131 (3): 1187-92. PMID 3902020. doi:10.1016/0006-291X(85)90216-5.
- Spiess E, Brüning A, Gack S (1994). «Cathepsin B activity in human lung tumor cell lines: ultrastructural localization, pH sensitivity, and inhibitor status at the cellular level.». J. Histochem. Cytochem. 42 (7): 917-29. PMID 8014475. doi:10.1177/42.7.8014475.
- Lehesjoki AE, Koskiniemi M, Norio R (1993). «Localization of the EPM1 gene for progressive myoclonus epilepsy on chromosome 21: linkage disequilibrium allows high resolution mapping.». Hum. Mol. Genet. 2 (8): 1229-34. PMID 8104628. doi:10.1093/hmg/2.8.1229.
- Pennacchio LA, Myers RM (1997). «Isolation and characterization of the mouse cystatin B gene.». Genome Res. 6 (11): 1103-9. PMID 8938434. doi:10.1101/gr.6.11.1103.
- Lalioti MD, Mirotsou M, Buresi C (1997). «Identification of mutations in cystatin B, the gene responsible for the Unverricht-Lundborg type of progressive myoclonus epilepsy (EPM1).». Am. J. Hum. Genet. 60 (2): 342-51. PMC 1712389. PMID 9012407.
- Lafrenière RG, Rochefort DL, Chrétien N (1997). «Unstable insertion in the 5' flanking region of the cystatin B gene is the most common mutation in progressive myoclonus epilepsy type 1, EPM1.». Nat. Genet. 15 (3): 298-302. PMID 9054946. doi:10.1038/ng0397-298.
- Virtaneva K, D'Amato E, Miao J (1997). «Unstable minisatellite expansion causing recessively inherited myoclonus epilepsy, EPM1.». Nat. Genet. 15 (4): 393-6. PMID 9090386. doi:10.1038/ng0497-393.
- Bespalova IN, Adkins S, Pranzatelli M, Burmeister M (1997). «Novel cystatin B mutation and diagnostic PCR assay in an Unverricht-Lundborg progressive myoclonus epilepsy patient.». Am. J. Med. Genet. 74 (5): 467-71. PMID 9342192. doi:10.1002/(SICI)1096-8628(19970919)74:5<467::AID-AJMG1>3.0.CO;2-L.
Enlaces externos
- Esta obra contiene una traducción derivada de «Cistatina B» de Wikipedia en gallego, concretamente de esta versión, publicada por sus editores bajo la Licencia de documentación libre de GNU y la Licencia Creative Commons Atribución-CompartirIgual 4.0 Internacional.
- Entrada de GeneReviews/NCBI/NIH/UW sobre la enfermedad de Unverricht-Lundborg o EPM1
- PDBe-KB proporciona un resumen de toda la información disponible en PDB para la cistatina B humana.
