Complejo del citocromo b6f

El complejo del citocromo b₆f, también conocido como plastoquinol—plastocianina reductasa, es un complejo enzimático presente en los cloroplastos de las plantas, en las algas y en las cianobacterias. Su función principal consiste en transferir electrones entre el fotosistema II y el fotosistema I durante la fotosíntesis oxigénica. Además, contribuye a la generación del gradiente electroquímico de protones a través de la membrana tilacoidal, al bombear protones desde el estroma hacia el lumen de los tilacoides. Este gradiente es esencial para la fotofosforilación y la síntesis de ATP.

El complejo está formado por cuatro subunidades principales:

• un citocromo b₆, que porta dos grupos hemo de distinto potencial redox (b_L y b_H);
• un citocromo f con un grupo hemo C unido de forma covalente;
• una proteína hierro-azufre de Rieske (ISP), que contiene un único centro [Fe₂S₂];
• y la subunidad IV, una proteína de aproximadamente 17 kDa que participa en el anclaje y estabilidad del complejo.

El complejo del citocromo b₆f presenta una notable analogía estructural y funcional con el complejo del citocromo bc₁ de las mitocondrias y de las bacterias púrpuras fotosintéticas, ambos integrantes de las respectivas cadenas de transporte electrónico. No obstante, existen diferencias significativas entre ellos:

• En el complejo bc₁, el citocromo b corresponde a un único polipéptido, mientras que en el complejo b₆f esta función se reparte entre el citocromo b₆ y la subunidad IV.
• El citocromo f y el citocromo c₁ no son proteínas homólogas.
• El complejo b₆f contiene cromóforos adicionales, entre ellos clorofila a, β-caroteno y un hemo c_i atípico (también denominado hemo x), que se une al citocromo b₆ mediante un único enlace tioéter.

• Fotosíntesis
• Fotosistema I
• Fotosistema II
• Cadena de transporte de electrones
• Fotofosforilación

• Estructura del complejo del citocromo b6f en el Protein Data Bank

El complejo del citocromo b₆f es responsable de la transferencia "no cíclica" (1) y "cíclica (2) de electrones entre dos transportadores redox móviles, plastoquinol (QH₂) y plastocianina:

La transferencia de electrones está acoplada con la traslocación de protones a través de la membrana, y la generación de fuerza protón-motriz en la forma de un potencial electroquímico de protones que lleva a la síntesis de ATP.
Además se han determinado las estructuras del citocromo f y el complejo similar al bc₁.
La ruta precisa para el flujo de protones y electrones a través del citocromo b₆f, no se conoce completamente, aunque el mecanismo conocido como ciclo Q, explica este proceso.
En este mecanismo la plastohidroquinona (QH₂)es oxidada, y uno de los dos electrones pasa a través de una cadena de transporte lineal hacia el fotosistema I, mientras que el otro electrón sigue una ruta cíclica que aumenta en número de protones bombeados a través de la membrana.
En la cadena de transporte electrónico lineal, la proteína de Rieske oxidada (FeS_R)acepta un electrón de la plastohidroquinona y lo transfiere al citocromo f.Entonces, el citocromof transfiere el electrón a la plastocianina, una proteína de color azul que contiene cobre, que a su vez reduce al P700 oxidado del PSI. En la parte cíclica del proceso la plastosemiquinona transfiere el otro electrón a uno de los grupos hemo tipo b. liberando sus dos protones al lumen de la membrana.
El hemo tipo btransfiere su electrón a través del segundo hemo tipo b a una molécula de quinona oxidada, reduciéndola a la forma semiquinona cerca de la superficie del estroma del complejo.Otra secuencia similar de flujo electrónico reduce completamente la plastoquinona, que capta protones de la parte del estroma de la membrana y es liberada del complejo b6f como plastohidroquinona.
El resultado neto, tras dos secuencias del complejo, es que dos electrones son transferidos al P700, dos plastohidroquinonas son oxidadas a la forma quinona y una plastoquinona oxidada es reducida a hidroquinona y la transferencia de 4 protones desde la membrana del estroma hasta la mambrana del lumen.

Se han encontrado las estructuras cristalinas del complejo del citocromo b₆f de Chlamydomonas reinhardtii y Mastigocladus laminosus.

• Cramer, W.A., Martinez, S.E., Furbacher, P., Huang, D. and Smith, J.L. (1994). «The cytochrome b₆f complex». Curr. Opin. Struct. Biol. 4: 536-544. 
• Cramer, W.A., Zhang, H., Yan, J., Kurisu, G. and Smith, J.L. (2004). «Evolution of photosynthesis: time-independent structure of the cytochrome b₆f complex». Biochemistry 43: 5921-5929. PMID 15147175. 
• Schoepp, B., Chabaud, E., Breyton, C., Verméglio, A. and Popot, J.-L. (2000). «On the spatial organization of hemes and chlorophyll in cytochrome b₆f. A linear and circular dichroism study». J. Biol. Chem. 275: 5275-5283. PMID 10681499. 
• Stroebel, D., Choquet, Y., Popot, J.-L. and Picot, D. (2003). «An atypical haem in the cytochrome b₆f complex». Nature 426: 413-418. PMID 14647374. 
• Taiz L., E. Zeiger (2002). Fisiología vegetal/ Plant Physiology, 1. pp. 241-245. ISBN 978-84-8021-601-2. 

• 1Q90 Archivado el 19 de marzo de 2008 en Wayback Machine. - Estructura del complejo del citocromo b₆f en Chlamydomonas reinhardtii en el PDB.
• 1VF5 Archivado el 1 de febrero de 2008 en Wayback Machine. - Estructura del complejo del citocromo b₆f en Mastigocladus laminosus en el PDB.
• Página sobre el citocromo b₆f @ Purdue University, USA