Glicerol quinasa

Glicerol quinasa
Estructuras disponibles
PDB	Lista de códigos PDB P Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Nomenclatura	Otros nombres ATP:glicerol 3-fosfotransferasa
Identificadores; externos	MGI: 3-phosphotransferase ATP:glycerol 3-phosphotransferase ; EBI: GK; UniProt: GK; Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	2.7.1.3
Locus	Cr. X p21.3
Estructura/Función proteica
Tamaño	559 (aminoácidos)
Peso molecular	61.245 (Da)
;

La glicerol quinasa, abreviada como GK (de Glycerol Kinase, en inglés), es una enzima fosfotransferasa involucrada en la síntesis de triglicéridos y glicerofosfolípidos. Es una enzima clave en el metabolismo del glicerol, un componente esencial de los lípidos. Su función principal es catalizar la transferencia de un fosfato del ATP al glicerol para convertirlo en glicerol 3-fosfato:

ATP + glicerol <=> ADP + sn -glicerol 3-fosfato

Los adipocitos carecen de glicerol quinasa, por lo que no pueden metabolizar el glicerol producido durante la degradación del triacilglicerol. Este glicerol se transporta al hígado a través de la sangre, donde:

Es fosforilado por la glicerol quinasa a glicerol 3-fosfato.
Se convierte de glicerol 3-fosfato a dihidroxiacetona fosfato (DHAP) a través de la glicerol 3-fosfato deshidrogenasa. La DHAP puede participar en la glucólisis o la gluconeogénesis.

Regulación enzimática

Esta proteína puede utilizar el modelo de morfeína de regulación alostérica.^[1]

La sobreexpresión de la glicerol quinasa en ratones provocó un cambio en el metabolismo general del carbono en estos animales, lo que sugiere que esta enzima puede tener otras funciones metabólicas.^[2]^[3]

Estructura

La glicerol quinasa (nombre alternativo: ATP:glicerol 3-fosfotransferasa o gliceroquinasa) adopta un plegamiento similar al de la ribonucleasa H, que consiste en un sándwich de dos capas alfa-beta de la familia CATH 3.30.420.40. A 2010 de 03 , había 20 estructuras de esta proteína en el PDB, la mayoría de las cuales son homodímeras.

Véase también

Enlaces externos

MeSH: Glycerol+Kinase (en inglés)

Referencias

↑ Selwood T, Jaffe EK (March 2012). «Dynamic dissociating homo-oligomers and the control of protein function». Archives of Biochemistry and Biophysics 519 (2): 131-43. PMC 3298769. PMID 22182754. doi:10.1016/j.abb.2011.11.020.
↑ Sriram G, Rahib L, He JS, et al (2008). «Global metabolic effects of glycerol kinase overexpression in rat hepatoma cells». Molecular Genetics and Metabolism 93 (2): 145-159. doi:10.1016/j.ymgme.2007.09.008.
↑ Lola Rahib, Nicole K MacLennan, Steve Horvath, James C Liao et Katrina M Dipple (2007). «Glycerol kinase deficiency alters expression of genes involved in lipid metabolism, carbohydrate metabolism, and insulin signaling». European Journal of Human Genetics 15: 646-657. doi:10.1038/sj.ejhg.5201801.

Datos: Q24774081

[pmid22182754-1] Selwood T, Jaffe EK (March 2012). «Dynamic dissociating homo-oligomers and the control of protein function». Archives of Biochemistry and Biophysics 519 (2): 131-43. PMC 3298769. PMID 22182754. doi:10.1016/j.abb.2011.11.020.

[2] Sriram G, Rahib L, He JS, et al (2008). «Global metabolic effects of glycerol kinase overexpression in rat hepatoma cells». Molecular Genetics and Metabolism 93 (2): 145-159. doi:10.1016/j.ymgme.2007.09.008.

[3] Lola Rahib, Nicole K MacLennan, Steve Horvath, James C Liao et Katrina M Dipple (2007). «Glycerol kinase deficiency alters expression of genes involved in lipid metabolism, carbohydrate metabolism, and insulin signaling». European Journal of Human Genetics 15: 646-657. doi:10.1038/sj.ejhg.5201801.

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