MARCKS

MARCKS
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Alias	MARCKS, 80K-L, MACS, PKCSL, PRKCSL, myristoylated alanine rich protein kinase C substrate
IDs externos	OMIM: 177061 MGI: 96907 HomoloGene: 135584 GeneCards: MARCKS
Ontología génica
Función molecular	• calmodulin binding; • fijación de actina; • protein kinase C binding; • identical protein binding; • actin filament binding;
Componente celular	• citoplasma; • germinal vesicle; • centrosoma; • membrana; • focal adhesion; • corteza celular; • actin cytoskeleton; • Exosoma (vesícula); • citoesqueleto; • membrana plasmática; • actin filament bundle;
Proceso biológico	• regulation of insulin secretion; • actin filament bundle assembly; • protein homooligomerization; • actin crosslink formation;
	Fuentes: Amigo / QuickGO
Patrón de la expressión del ARN
	; ; ; ;
	Más referencias a datos de expressión
Ortólogos
	4082
	17118
	ENSG00000277443
	ENSMUSG00000069662
	P29966
	P26645
	NM_002356
	NM_008538
	NP_002347
	NP_032564
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El substrato de proteína quinasa C rico en alanina miristoilada (del inglés, myristoylated alanine-rich C-kinase substrate) es una proteína que en los humanos es codificada por el gen MARCKS.^[3]^[4]^[5] Juega un importante rol en la forma de la célula, la migración celular, secreción, transporte de transmembrana, regulación del ciclo celular, y desarrollo neural.^[6] Recientemente, el MARCKS ha sido implicada en la exocitosis de un número de vesículas y gránulos como la mucina y la cromafina.

Son proteínas ácidas con grandes proporciones de alanina, glicina, prolina y ácido glutámico. Son ligados por la membrana a través de un enlace de lípidos en el término N, y de dominio polivalente en el centro. Son reguladas por la Ca²⁺/calmodulina y la proteína quinasa C. En su forma sin fosforilar, se unen a los filamentos de actina, causando que se formen enlaces cruzados, y secuestran fosfolípidos de membrana ácida como el PIP2.

La proteína codificada por este gen es un substrato de la proteína quinasa C. Se localiza en la membrana plasmática y es una proteína de enlaces cruzados con los filamentos de actina. La fosforilación por la proteína quinasa C o el enlace a calcio-calmodulina inhibe su asociación con la actina y con la membrana plasmática, llevando a su presencia en el citoplasma. Se cree que la proteína está implicada en la migración celular, la fagocitosis, el tráfico de membranas y la mitogénesis.^[5]

Interacciónes

MARCKS ha mostrado interactuar con la TOB1^[7] y la NMT2.^[8]

Referencias

↑ «Human PubMed Reference:».
↑ «Mouse PubMed Reference:».
↑ Hartwig, J. H.; Thelen, M.; Rosen, A.; Janmey, P. A.; Nairn, A. C.; Aderem, A. (1992). «MARCKS is an actin filament crosslinking protein regulated by protein kinase C and calcium-calmodulin». Nature (en inglés) 356 (6370): 618-22. PMID 1560845. doi:10.1038/356618a0.
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Bibliografía adicional

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Enlaces externos

En HomoloGene: MARCKS

En Genome:MARCKS
En MalaCards.Enfermedades que coinciden con:MARCKS

Datos: Q18028763

[1] «Human PubMed Reference:».

[2] «Mouse PubMed Reference:».

[3] Hartwig, J. H.; Thelen, M.; Rosen, A.; Janmey, P. A.; Nairn, A. C.; Aderem, A. (1992). «MARCKS is an actin filament crosslinking protein regulated by protein kinase C and calcium-calmodulin». Nature (en inglés) 356 (6370): 618-22. PMID 1560845. doi:10.1038/356618a0.

[4] Blackshear, P. J. (1993). «The MARCKS family of cellular protein kinase C substrates». Journal of Biological Chemistry (en inglés) (American Society for Biochemistry and Molecular Biology) 268 (3): 1501-1504. PMID 8420923.

[entrez-5] 1 2 «Entrez Gene: MARCKS myristoylated alanine rich protein kinase C substrate». Entrez (en inglés). NCBI. Consultado el 26 de abril de 2017.

[6] Prieto, Daniel; Zolessi, Flavio R. (2016). «Functional Diversification of the Four MARCKS Family Members in Zebrafish Neural Development». Journal of Experimental Zoology Part B: Molecular and Developmental Evolution (en inglés) (Wiley-Blackwell). doi:10.1002/jez.b.22691.

[7] Jin Cho, S.; La, M.; Ahn, J. K.; Meadows, G. G.; Joe, C. O. (2001). «Tob-mediated cross-talk between MARCKS phosphorylation and ErbB-2 activation». Biochemical and Biophysical Research Communications (en inglés) (Elsevier) 283 (2): 273-277. ISSN 0006-291X. PMID 11327693. doi:10.1006/bbrc.2001.4773.

[8] Selvakumar, P.; Lakshmikuttyamma, A.; Sharma, R. K. (2009). «Biochemical Characterization of Bovine Brain Myristoyl-CoA:Protein N-Myristoyltransferase Type 2». Journal of Biomedicine and Biotechnology (en inglés) (Hindawi) 2009: 9. PMID 19746168. doi:10.1155/2009/907614.

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