Taquicinina

Taquicinina
Familia TKN 1-2-3-4

Kassinina
Identificadores
Identificadores
externos
  • UniProt: TKN
    • Estructura/Función proteica
    Tamaño Precursores humanos 113-129 (aminoácidos)
    Funciones Neuromodulación
    Dolor
    Vasodilatadores
    Secretagogos
    Contraen músculo liso


    Las taquicininas, taquiquininas (Tachykinin en inglés) TKN son neuromoduladores conformados por aminoácidos cadena corta, que se encuentran en vertebrados como anfibios y mamíferos y que comparten la secuencia común de aminoácidos carboxilo terminal: Gli-Leu-Met-NH2.[1]
    A finales de la década de 1990, también se descubrieron estos neuromoduladores en invertebrados y moluscos, como las ostras, aunque en estos últimos aún no se conoce la función de su señalización.[2]
    El nombre taquicinina sugiere la capacidad de estas moléculas para inducir rápidamente (tachys, rápido) una contracción de los músculos lisos (kineo, moverse). Actúan como neurotransmisores también.[3]

    Historia

    En 1931 von Euler y Gaddum caracterizaron una sustancia no identificada, en experimentación con conejo, capaz de inducir una contracción rápida del músculo del intestino, a la que bautizaron como substancia P.[4] A la sustancia P siguieron un gran número de péptidos relacionados que fueron aislados de varios vertebrados, caracterizados todos por una secuencia común en el extremo C-terminal: FX-G-L-M-amida.

    En 1962 la primera taquicinina identificada en un invertebrado fue la "eledoisina", aislada de las glándulas salivares del cefalópodo Eledone moschata.[5]

    En 1983 se identificó la neurocinina A como nuevo miembro de la familia de las taquicininas de los mamíferos.[6] Desde entonces se han aislado otras taquicininas de mamíferos: neuropéptido K (NPK), neuropéptido Y (NPY),[7] neurocinina B (NKB), endocininas y hemocininas.

    En el 2000 descubrieron el miembro más reciente de la familia de genes de taquicininas es el gen pre-pro-taquicinina C (Tac4).[8]

    Características

    Neurokinin A (antes Sustancia K). Estructura primaria: Péptido con cadena de 10 aminoácidos.
    Sustancia P, cadena de 11 aminoácidos.
    Kassinina, una taquicinina.

    Las Taquicininas (TKN) constituyen una familia grande y variada en estructura, formada por péptidos con funciones múltiples, que están presentes en el sistema nervioso, el tracto gastrointestinal y muchos tejidos. Integrantes de esta familia han sido identificados en anélidos, moluscos, artrópodos, y en vertebrados.[5][9]

    Las taquicininas son una familia de péptidos de pequeño tamaño constituida por tres genes:

    TAC1 que codifica para sustancia P (SP) y neurocinina A (NKA),

    TAC3 que codifica para neurocinina B (NKB) y TAC4 que codifica para la hemocinina (HK-1) y endocininas.

    Es evidente la implicación de las taquicininas y sus receptores en la regulación de la reproducción en humanos tanto a nivel del sistema nervioso central como en los órganos periféricos.[10]

    Para llevar a cabo su acción, se unen a receptores acoplados a proteína G codificados por los genes TAC1R (NK1R), TAC2R (NK2R), TAC3R (NK3R).


    Tachykinin 1

    • Protachykinin-1 [gen TAC1 / TAC2]

    129 aminoácidos y 15,003 (Da)

      • Substance P
      • Neurokinin A (NKA) (Neuromedin L, Substance K)
      • Neuropeptide K (NPK)
      • Neuropeptide gamma[11]


    • Tachykinin 3 [gen TAC3 / NKNB]

    121 aminoácidos y 13,438 (Da)

      • Neurokinin-B / Neuromedin-K

    Isoformas: Beta tachykinin 3, Alfa tachykinin 3, Gamma tachykinin 3 Is a critical central regulator of gonadal function. [12]


    • Tachykinin 4 Preprotachykinin-C (PPT-C) [gen TAC4]

    113 aminoácidos y 12,305 (Da)

      • Endokinin-A (EKA)
      • Endokinin-A/B (EKA/B)
      • Endokinin-C (EKC)[13]

    Receptores de taquicinina

    El receptor 1 de taquicinina, también conocido como receptor 1 de neurocinina (NK1-R) o también "receptor de sustancia P" (SP-R), es un receptor acoplado a proteínas G presente en el sistema nervioso central y periférico.
    El ligando endógeno de NK1-R es la sustancia P, aunque también presenta cierta afinidad por otras taquicininas. La proteína es producto del gen TACR1, presenta dos isoformas y su cadena posee 407 aminoácidos y un peso calculado de 46.251 daltons.[14]

    El Receptor NK1 (NK1-R) es codificado por el gen TACR1, se une preferentemente a la substancia P.
    El receptor NK2 es codificado por el gen TACR2, y se une con preferencia a la neurocinina A.
    El receptor NK3 es codificado por el gen TACR3, se une preferentemente a la neurocinina B.

    Importancia biomédica

    Los estudios del patrón de distribución de las taquicininas muestran una expresión generalizada en los tejidos periféricos donde presentan diversos efectos, como la inducción de vasodilatación, hipotensión, hipertensión o contracción del músculo liso.[15]
    En el sistema nervioso central, las tres taquicininas SP, NKA y NKB principales de mamíferos están ampliamente distribuidas con diferentes patrones de distribución.[1]

    Paralelamente al descubrimiento de nuevos péptidos de la familia de taquicininas de mamíferos, se han identificado tres tipos de receptores que pertenecen a la superfamilia de receptores acoplados a proteínas G (RAPG) que contienen siete dominios transmembrana.[15]
    La activación de los receptores de las taquicininas conduce a una cascada de transducción, que a su vez activa, entre otras cosas, la fosfolipasa C, la liberación de Ca2+ intracelular y la estimulación de la liberación de neurotransmisores.[16] También se conoce que las taquicininas tienen participación activa en la serie de eventos uterinos que ocurren alrededor de la implantación del embrión en las ratas hembras,[17] y se estudia su participación en enfermedades como Parkinson, Alzheimer, depresión, artritis reumatoide, síndrome del intestino irritable y asma, así como en dolor crónico,[15] infecciones, fibrosis y prurito.[18]

    Véase también

    Referencias

    1. 1 2 Stolerman, Ian P. (2010). Encyclopedia of Psychopharmacology (PDF) (en inglés) (Online-Ausg. edición). Springer-Verlag Berlin Heidelberg. p. 1301. ISBN 978-3-540-68706-1.
    2. ↑ Dubos, Marie-Pierre; Zels, Sven; Schwartz, Julie; Pasquier, Jérémy; Schoofs, Liliane; Favrel, Pascal (2018). «Characterization of a tachykinin signalling system in the bivalve mollusc Crassostrea gigas». General and Comparative Endocrinology. doi:10.1016/j.ygcen.2018.05.003. Consultado el 26 de mayo de 2018.
    3. ↑ Carter, MS; Krause, JE (Julio de 1990). «Structure, expression, and some regulatory mechanisms of the rat preprotachykinin gene encoding substance P, neurokinin A, neuropeptide K, and neuropeptide gamma.» (PDF (acceso público)). The Journal of neuroscience : the official journal of the Society for Neuroscience 10 (7): 2203. doi:10.1523/JNEUROSCI.10-07-02203.1990.
    4. ↑ V Euler, US; Gaddum, JH (Junio de 1931). «An unidentified depressor substance in certain tissue extracts.». The Journal of physiology 72 (1): 74-87. doi:10.1113/jphysiol.1931.sp002763.
    5. 1 2 Nässel, Dick R. (2013). «Chap. 44: Tachykinin Peptides». Handbook of Biologically Active Peptides (Second edición). pp. 315-320. Consultado el 16 de mayo de 2026. (requiere suscripción).
    6. ↑ Hökfelt, Tomás; Meyerson, Björn; Nilsson, Göran; Pernow, Bengt; Sachs, Charlotte (1976). «Immunohistochemical evidence for substance P-containing nerve endings in the human cortex». Brain Research 104 (1): 181-186. doi:10.1016/0006-8993(76)90662-4.
    7. ↑ Polidori, C.; Staffinati, G.; Perfumi, M.C.; de Caro, G.; Massi, M. (Septiembre de 1995). «Neuropeptide γ: A mammalian tachykinin endowed with potent antidipsogenic action in rat». Physiology & Behavior 58 (3): 595-602. doi:10.1016/0031-9384(95)00071-P.
    8. ↑ Borbély, Éva ; Hajna, Zsófia ; Sándor, Katalin ; László Kereskai, István Tóth, Erika Pintér, Péter Nagy, János Szolcsányi, John Quinn, Andreas Zimmer, James Stewart, Christopher Paige, Alexandra Berger, Zsuzsanna Helyes. «Role of Tachykinin 1 and 4 Gene-Derived Neuropeptides and the Neurokinin 1 Receptor in Adjuvant-Induced Chronic Arthritis of the Mouse». PLoS ONE (Public Library of Science) 8 (4): e61684. doi:10.1371/journal.pone.0061684. CC BY
    9. ↑ P20366· TKN1_HUMAN / Substance-P. UniProt
    10. ↑ Dorta Sánchez, Idaira (2016). Expresión de las taquicininas y sus receptores en el aparato reproductor femenino y leiomiomas uterino. Tesis. Universidad de La Laguna (España). DIALNET.
    11. ↑ «P20366 · TKN1_HUMAN / Protachykinin-1». UniProt.
    12. ↑ «Q9UHF0 · TKNK_HUMAN / Tachykinin-3». UniProt.
    13. ↑ «Q86UU9 · TKN4_HUMAN / Tachykinin 4». UniProt.
    14. ↑ «P25103 · NK1R_HUMAN / Substance-P receptor». UniProt.
    15. 1 2 3 Ganjiwale, A.; Cowsik, SM. (Diciembre de 2013). «Molecular recognition of tachykinin receptor selective agonists: insights from structural estudies.». Mini reviews in medicinal chemistry 13 (14): 2036-2046. doi:10.2174/13895575113139990079.
    16. ↑ Chahl, La. (de agosto de 2006). «Tachykinins and neuropsychiatric Disorder.». Current drug targets 7 (8): 993-1003. doi:10.2174/138945006778019309.
    17. ↑ Pinto, Francisco M.; Bello, Aixa R.; Gallardo-Castro, Manuel; Valladares, Francisco; Almeida, Teresa A.; Tena-Sempere, Manuel; Candenas, Luz (Agosto de 2015). «Analysis of the Expression of Tachykinins and Tachykinin Receptors in the Rat Uterus During Early Pregnancy1». Biology of Reproduction 93 (2). doi:10.1095/biolreprod.115.130617.
    18. ↑ Steinhoff, Martin S.; von Mentzer, Bengt; Geppetti, Pierangelo; Pothoulakis, Charalabos; Bunnett, Nigel W. (2014). «Tachykinins and Their Receptors: Contributions to Physiological Control and the Mechanisms of Disease». Physiological Reviews 94 (1): 265-301. doi:10.1152/physrev.00031.2013.
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