Laktoperoksydaza

Laktoperoksydaza (EC 1.11.1.7[1]) – enzym hemowy z grupy peroksydaz wydzielany przez gruczoły ślinowe i sutkowe, naturalny czynnik bakteriostatyczny[2]. W swej strukturze zawiera resztę hemu. U ludzi laktoperoksydaza jest kodowana przez gen LPO[3][4].

Laktoperoksydaza, w obecności nadtlenku wodoru, katalizuje utlenianie wielu substratów organicznych i nieorganicznych[5] (bromków, jodków, tiocyjanianów), które po utlenieniu mają właściwości przeciwbakteryjne. Enzym ten wraz z jego substratami i produktami nazywa się „układem laktoperoksydazy”[2][6]. Układ laktoperoksydazy odgrywa ważną rolę w układzie immunologicznym (odporność nieswoista), wywierając działanie przeciwbakteryjne w mleku i wydzielinach błon śluzowych.

Działanie przeciwdrobnoustrojowe układu laktoperoksydazowego polega na utlenianiu grup sulfhydrylowych białek drobnoustrojów. Grupy te są niezbędne do zachowania aktywności wielu białek i enzymów, dlatego ich modyfikacja prowadzi do zahamowania funkcji metabolicznych mikroorganizmów[7].

W cyklu (pseudo)halogenowania żelazo na III stopniu utlenienia, znajdujące się w centrum aktywnym laktoperoksydazy, jest najpierw utleniane przez nadtlenek wodoru do wysoko reaktywnego żelaza na IV stopniu utlenienia. Utlenia ono jony tiocyjanianowe (SCN−) do jonów podtiocyjaninowych (OSCN−), a równocześnie następuje odtworzenie natywnej postaci enzymu. W określonych warunkach aktywowany enzym może uczestniczyć także w cyklu peroksydazowym, obejmującym dwa kolejne jednoelektronowe etapy utleniania substratów organicznych. Reakcje te mogą zachodzić in vivo w obecności związków fenolowych, takich jak reszty tyrozynowe białek, hormony, leki czy związki pochodzące z pokarmu[8][7].

W warunkach fizjologicznych nadtlenek wodoru, niezbędny do działania laktoperoksydazy, jest stale wytwarzany w gruczołach ślinowych przez dysmutazę ponadtlenkową i oksydazy NAD(P)H. Produkują go również liczne mikroorganizmy, w tym bakterie z rodzaju Streptococcus, wykorzystujące go do regulacji wzrostu oraz hamowania rozwoju konkurencyjnych drobnoustrojów[7].

Wykazano, że kłącza roślin należących do rodzaju rdestowiec (Reynoutria) są źródłem substratów cyklu peroksydacji laktoperoksydazy, które mogą działać jako aktywatory i inhibitory właściwości przeciwdrobnoustrojowych tego układu. Uważa się, że reaktywacja laktoperoksydazy może stać się potencjalnym celem terapeutycznym w profilaktyce i wspomaganiu leczenia niektórych infekcyjnych chorób jamy ustnej[7].

Zobacz też

Przypisy

  1. ↑ ENZYME entry: EC 1.11.1.7, [w:] Expasy [online], Swiss Institute of Bioinformatics [dostęp 2026-07-10] (ang.).
  2. 1 2 The Lactoperoxidase System. Chemistry and Biological Significance, New York: Marcel Dekker, 1985, ISBN 0-8247-7298-9.
  3. ↑ Thomas J. Dull, Carol Uyeda, A. Donny Strosberg, Glenn Nedwin, Jeffrey J. Seilhamer, Molecular Cloning of cDNAs Encoding Bovine and Human Lactoperoxidase, „DNA and Cell Biology”, 9 (7), 1990, s. 499–509, DOI: 10.1089/dna.1990.9.499, PMID: 2222811 [dostęp 2026-07-10] (ang.).
  4. ↑ C. Kiser, J. Caterina, J.A. Engler, B. Rahemtulla, F. Rahemtulla, Cloning and sequence analysis of the human salivary peroxidase-encoding cDNA, „Gene”, 173 (2), 1996, s. 261–264, DOI: 10.1016/0378-1119(96)00078-9, PMID: 8964511 [dostęp 2026-07-10] (ang.).
  5. ↑ Heinz Kohler, Herbert Jenzer, Interaction of lactoperoxidase with hydrogen peroxide, „Free Radical Biology and Medicine”, 6 (3), 1989, s. 323–339, DOI: 10.1016/0891-5849(89)90059-2, PMID: 2545551 [dostęp 2026-07-10] (ang.).
  6. ↑ Mieczysław Zając, Aktywność układu laktoperoksydazy w aspekcie jego wykorzystania do mikrobiologicznej stabilizacji mleka surowego, Warszawa: Wydawnictwo SGGW-AR, 1984, ISBN 83-00-01923-5.
  7. 1 2 3 4 Marcin Magacz i inni, Phenolic Compounds of Reynoutria sp. as Modulators of Oral Cavity Lactoperoxidase System, „Antioxidants”, 10 (5), 2021, s. 676, DOI: 10.3390/antiox10050676, PMID: 33926051, PMCID: PMC8146912 [dostęp 2026-07-10] (ang.).
  8. ↑ F. Bafort, O. Parisi, J.-P. Perraudin, M.H. Jijakli, Mode of Action of Lactoperoxidase as Related to Its Antimicrobial Activity: A Review, „Enzyme Research”, 2014, 2014, s. 1–13, DOI: 10.1155/2014/517164, PMID: 25309750, PMCID: PMC4182067 [dostęp 2026-07-10] (ang.).

Przeczytaj ostrzeżenie dotyczące informacji medycznych i pokrewnych zamieszczonych w Wikipedii.

This article is issued from Wikipedia. The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.