Metyloglioksal

Metyloglioksal
Nazewnictwo
	Nomenklatura systematyczna (IUPAC)
	2-oksopropanal
	Inne nazwy i oznaczenia
	MGO, aldehyd pirogronowy, 1,2-propanodion
	Ogólne informacje
	Charakterystyka fizyczna
	higroskopijna żółta ciecz o ostrym zapachu
Wzór Hilla	C3H4O2
Inne wzory	CH3C(O)CHO
Masa molowa	72,06 g/mol
	Identyfikacja
Numer CAS	78-98-8
PubChem	880
DrugBank	DB03587
SMILES
	CC(=O)C=O
InChI
	InChI=1S/C3H4O2/c1-3(5)2-4/h2H,1H3
	InChIKey
	AIJULSRZWUXGPQ-UHFFFAOYSA-N
Właściwości
	Gęstość
	1,05 g/cm³; ciecz
	Rozpuszczalność w wodzie
	mieszalny w każdym stosunku
	w innych rozpuszczalnikach
	rozpuszczalny w etanolu, eterze dietylowym i benzenie
Temperatura wrzenia	72 °C
Niebezpieczeństwa
	Globalnie zharmonizowany system; klasyfikacji i oznakowania chemikaliów
	40% roztwór wodny
	Niebezpieczeństwo
Zwroty H	H290, H302, H317, H318, H341
Zwroty P	P202, P234, P280, P302+P352, P305+P351+P338, P308+P313
	Podobne związki
Podobne związki	glioksal
	Jeżeli nie podano inaczej, dane dotyczą; stanu standardowego (25 °C, 1000 hPa)

Metyloglioksal, MGO – organiczny związek chemiczny z grupy aldehydów, zredukowana pochodna kwasu pirogronowego, a jednocześnie metylowa pochodna glioksalu.

Biosynteza

Metyloglioksal jest ubocznym produktem glikolizy, zarówno u mikroorganizmów^[4], jak i u człowieka^[5]. Jest produkowany zwłaszcza w szybko proliferujących komórkach nowotworowych i u osób cierpiących na hiperglikemię, występującą podczas cukrzycy^[5].

Jest obecny większości rodzajów miodów, a jego szczególnie wysoką zawartość stwierdzono w nowozelandzkich miodach manuka^[6].

Właściwości biologiczne i metabolizm

Wykazuje silne działanie antybakteryjne^[6]^[7]^[8], niszcząc lub blokując powstawanie fimbrii i wici bakteryjnych, a w większych stężeniach powodując lizę bakterii^[8].

Stwierdzono, że miody manuka wykazują znacznie silniejsze działanie antybakteryjne niż inne miody, co przypisuje się większemu stężeniu metyloglioksalu. Wyniki te zachęcają do szerszego stosowania tych miodów w leczeniu ran, zwłaszcza w przypadku ich zakażeń bakteriami antybiotykoopornymi. Tryb działania antybakteryjnego miodów manuka jest odmienny od antybiotyków i prawdopodobieństwo wykształcenia przez bakterie oporności na jego działanie jest niewielkie^[9].

Jest związkiem cytotoksycznym^[10]. Z organizmów jest usuwany przy udziale glioksylazy I (EC 4.4.1.5) i glioksylazy II (EC 3.1.2.6), które łącznie tworzą układ glioksylazowy. Reakcja wymaga obecności glutationu (GSH)^[10]^[11]^[12]:

Etap 1: CH₃C(O)CHO + GSH ⇄ CH₃C(O)CH(OH)−GS

Etap 2 katalizowany przez glioksylazę I: CH₃C(O)CH(OH)−GS → CH₃CH(OH)CO−GS

Etap 2 katalizowany przez glioksylazę II: CH₃CH(OH)CO−GS → CH₃CH(OH)COOH + GSH

Przypisy

1 2 3 4 Methylglyoxal, [w:] PubChem [online], United States National Library of Medicine, CID: 880 [dostęp 2024-04-08] (ang.).
1 2 David R.D.R. Lide David R.D.R. (red.), CRC Handbook of Chemistry and Physics, wyd. 90, Boca Raton: CRC Press, 2009, s. 3-440, ISBN 978-1-4200-9084-0 (ang.).
↑ Pyruvaldehyde, [w:] GESTIS-Stoffdatenbank [online], Institut für Arbeitsschutz der Deutschen Gesetzlichen Unfallversicherung, ZVG: 037300 [dostęp 2026-07-27] (niem. • ang.).
↑ Y.Y. Inoue Y.Y., A.A. Kimura A.A., Methylglyoxal and Regulation of its Metabolism in Microorganisms, [w:] Advances in Microbial Physiology, t. 37, Elsevier, 1995, s. 177–227, DOI: 10.1016/s0065-2911(08)60146-0, ISBN 978-0-12-027737-7, PMID: 8540421 (ang.).
1 2 JustineJ. Bellier JustineJ. i inni, Methylglyoxal, a potent inducer of AGEs, connects between diabetes and cancer, „Diabetes Research and Clinical Practice”, 148, 2019, s. 200–211, DOI: 10.1016/j.diabres.2019.01.002, PMID: 30664892 (ang.).
1 2 Christopher. J.Ch.J. Adams Christopher. J.Ch.J. i inni, Isolation by HPLC and characterisation of the bioactive fraction of New Zealand manuka (Leptospermum scoparium) honey, „Carbohydrate Research”, 343 (4), 2008, s. 651–659, DOI: 10.1016/j.carres.2007.12.011, PMID: 18194804 (ang.).
↑ K.L.K.L. Allen K.L.K.L., P.C.P.C. Molan P.C.P.C., The sensitivity of mastitis-causing bacteria to the antibacterial activity of honey, „New Zealand Journal of Agricultural Research”, 40 (4), 1997, s. 537–540, DOI: 10.1080/00288233.1997.9513276 (ang.).
1 2 ErikaE. Rabie ErikaE., June CheptooJ.Ch. Serem June CheptooJ.Ch., Hester MagdalenaH.M. Oberholzer Hester MagdalenaH.M., Anabella Regina MarquesA.R.M. Gaspar Anabella Regina MarquesA.R.M., Megan JeanM.J. Bester Megan JeanM.J., How methylglyoxal kills bacteria: An ultrastructural study, „Ultrastructural Pathology”, 40 (2), 2016, s. 107–111, DOI: 10.3109/01913123.2016.1154914, PMID: 26986806 (ang.).
↑ S.E.S.E. Blair S.E.S.E., N.N.N.N. Cokcetin N.N.N.N., E.J.E.J. Harry E.J.E.J., D.A.D.A. Carter D.A.D.A., The unusual antibacterial activity of medical-grade Leptospermum honey: antibacterial spectrum, resistance and transcriptome analysis, „European Journal of Clinical Microbiology & Infectious Diseases”, 28 (10), 2009, s. 1199–1208, DOI: 10.1007/s10096-009-0763-z, PMID: 19513768 (ang.).
1 2 RenuR. Deswal RenuR., T.N.T.N. Chakaravarty T.N.T.N., S.K.S.K. Sopory S.K.S.K., The glyoxalase system in higher plants: Regulation in growth and differentiation, „Biochemical Society Transactions”, 21 (2), 1993, s. 527–530, DOI: 10.1042/bst0210527 (ang.).
↑ P.J.P.J. Thornalley P.J.P.J., Glyoxalase I – structure, function and a critical role in the enzymatic defence against glycation, „Biochemical Society Transactions”, 31 (6), 2003, s. 1343–1348, DOI: 10.1042/bst0311343 (ang.).
↑ David L. VanderD.L.V. Jagt David L. VanderD.L.V., Glyoxalase II: Molecular characteristics, kinetics and mechanism, „Biochemical Society Transactions”, 21 (2), 1993, s. 522–527, DOI: 10.1042/bst0210522 (ang.).

Przeczytaj ostrzeżenie dotyczące informacji medycznych i pokrewnych zamieszczonych w Wikipedii.

[PubChem-1] 1 2 3 4 Methylglyoxal, [w:] PubChem [online], United States National Library of Medicine, CID: 880 [dostęp 2024-04-08] (ang.).

[CRC90-2] 1 2 David R.D.R. Lide David R.D.R. (red.), CRC Handbook of Chemistry and Physics, wyd. 90, Boca Raton: CRC Press, 2009, s. 3-440, ISBN 978-1-4200-9084-0 (ang.).

[GESTIS-3] Pyruvaldehyde, [w:] GESTIS-Stoffdatenbank [online], Institut für Arbeitsschutz der Deutschen Gesetzlichen Unfallversicherung, ZVG: 037300 [dostęp 2026-07-27] (niem. • ang.).

[Inoue-4] Y.Y. Inoue Y.Y., A.A. Kimura A.A., Methylglyoxal and Regulation of its Metabolism in Microorganisms, [w:] Advances in Microbial Physiology, t. 37, Elsevier, 1995, s. 177–227, DOI: 10.1016/s0065-2911(08)60146-0, ISBN 978-0-12-027737-7, PMID: 8540421 (ang.).

[Bellier-5] 1 2 JustineJ. Bellier JustineJ. i inni, Methylglyoxal, a potent inducer of AGEs, connects between diabetes and cancer, „Diabetes Research and Clinical Practice”, 148, 2019, s. 200–211, DOI: 10.1016/j.diabres.2019.01.002, PMID: 30664892 (ang.).

[Adams-6] 1 2 Christopher. J.Ch.J. Adams Christopher. J.Ch.J. i inni, Isolation by HPLC and characterisation of the bioactive fraction of New Zealand manuka (Leptospermum scoparium) honey, „Carbohydrate Research”, 343 (4), 2008, s. 651–659, DOI: 10.1016/j.carres.2007.12.011, PMID: 18194804 (ang.).

[Allen-7] K.L.K.L. Allen K.L.K.L., P.C.P.C. Molan P.C.P.C., The sensitivity of mastitis-causing bacteria to the antibacterial activity of honey, „New Zealand Journal of Agricultural Research”, 40 (4), 1997, s. 537–540, DOI: 10.1080/00288233.1997.9513276 (ang.).

[Rabie-8] 1 2 ErikaE. Rabie ErikaE., June CheptooJ.Ch. Serem June CheptooJ.Ch., Hester MagdalenaH.M. Oberholzer Hester MagdalenaH.M., Anabella Regina MarquesA.R.M. Gaspar Anabella Regina MarquesA.R.M., Megan JeanM.J. Bester Megan JeanM.J., How methylglyoxal kills bacteria: An ultrastructural study, „Ultrastructural Pathology”, 40 (2), 2016, s. 107–111, DOI: 10.3109/01913123.2016.1154914, PMID: 26986806 (ang.).

[Blair-9] S.E.S.E. Blair S.E.S.E., N.N.N.N. Cokcetin N.N.N.N., E.J.E.J. Harry E.J.E.J., D.A.D.A. Carter D.A.D.A., The unusual antibacterial activity of medical-grade Leptospermum honey: antibacterial spectrum, resistance and transcriptome analysis, „European Journal of Clinical Microbiology & Infectious Diseases”, 28 (10), 2009, s. 1199–1208, DOI: 10.1007/s10096-009-0763-z, PMID: 19513768 (ang.).

[Deswal-10] 1 2 RenuR. Deswal RenuR., T.N.T.N. Chakaravarty T.N.T.N., S.K.S.K. Sopory S.K.S.K., The glyoxalase system in higher plants: Regulation in growth and differentiation, „Biochemical Society Transactions”, 21 (2), 1993, s. 527–530, DOI: 10.1042/bst0210527 (ang.).

[Thornalley-11] P.J.P.J. Thornalley P.J.P.J., Glyoxalase I – structure, function and a critical role in the enzymatic defence against glycation, „Biochemical Society Transactions”, 31 (6), 2003, s. 1343–1348, DOI: 10.1042/bst0311343 (ang.).

[Jagt-12] David L. VanderD.L.V. Jagt David L. VanderD.L.V., Glyoxalase II: Molecular characteristics, kinetics and mechanism, „Biochemical Society Transactions”, 21 (2), 1993, s. 522–527, DOI: 10.1042/bst0210522 (ang.).

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]