MMP2 (англ. Matrix metallopeptidase 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 16-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 660 амінокислот, а молекулярна маса — 73 882[4].
Послідовність амінокислот
| 10
|
|
20
|
|
30
|
|
40
|
|
50
|
| MEALMARGAL
|
|
TGPLRALCLL
|
|
GCLLSHAAAA
|
|
PSPIIKFPGD
|
|
VAPKTDKELA
|
| VQYLNTFYGC
|
|
PKESCNLFVL
|
|
KDTLKKMQKF
|
|
FGLPQTGDLD
|
|
QNTIETMRKP
|
| RCGNPDVANY
|
|
NFFPRKPKWD
|
|
KNQITYRIIG
|
|
YTPDLDPETV
|
|
DDAFARAFQV
|
| WSDVTPLRFS
|
|
RIHDGEADIM
|
|
INFGRWEHGD
|
|
GYPFDGKDGL
|
|
LAHAFAPGTG
|
| VGGDSHFDDD
|
|
ELWTLGEGQV
|
|
VRVKYGNADG
|
|
EYCKFPFLFN
|
|
GKEYNSCTDT
|
| GRSDGFLWCS
|
|
TTYNFEKDGK
|
|
YGFCPHEALF
|
|
TMGGNAEGQP
|
|
CKFPFRFQGT
|
| SYDSCTTEGR
|
|
TDGYRWCGTT
|
|
EDYDRDKKYG
|
|
FCPETAMSTV
|
|
GGNSEGAPCV
|
| FPFTFLGNKY
|
|
ESCTSAGRSD
|
|
GKMWCATTAN
|
|
YDDDRKWGFC
|
|
PDQGYSLFLV
|
| AAHEFGHAMG
|
|
LEHSQDPGAL
|
|
MAPIYTYTKN
|
|
FRLSQDDIKG
|
|
IQELYGASPD
|
| IDLGTGPTPT
|
|
LGPVTPEICK
|
|
QDIVFDGIAQ
|
|
IRGEIFFFKD
|
|
RFIWRTVTPR
|
| DKPMGPLLVA
|
|
TFWPELPEKI
|
|
DAVYEAPQEE
|
|
KAVFFAGNEY
|
|
WIYSASTLER
|
| GYPKPLTSLG
|
|
LPPDVQRVDA
|
|
AFNWSKNKKT
|
|
YIFAGDKFWR
|
|
YNEVKKKMDP
|
| GFPKLIADAW
|
|
NAIPDNLDAV
|
|
VDLQGGGHSY
|
|
FFKGAYYLKL
|
|
ENQSLKSVKF
|
| GSIKSDWLGC
|
Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, металопротеаз, фосфопротеїнів.
Задіяний у таких біологічних процесах, як ангіогенез, альтернативний сплайсинг.
Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку, іоном кальцію.
Локалізований у цитоплазмі, ядрі, мембрані, мітохондрії, позаклітинному матриксі.
Також секретований назовні.
Література
- Collier I.E., Bruns G.A.P., Goldberg G.I., Gerhard D.S. (1991). On the structure and chromosome location of the 72- and 92-kDa human type IV collagenase genes. Genomics. 9: 429—434. PMID 1851724 doi:10.1016/0888-7543(91)90408-7
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
- Butler G.S., Will H., Atkinson S.J., Murphy G. (1997). Membrane-type-2 matrix metalloproteinase can initiate the processing of progelatinase A and is regulated by the tissue inhibitors of metalloproteinases. Eur. J. Biochem. 244: 653—657. PMID 9119036 doi:10.1111/j.1432-1033.1997.t01-1-00653.x
- Brooks P.C., Silletti S., von Schalscha T.L., Friedlander M., Cheresh D.A. (1998). Disruption of angiogenesis by PEX, a noncatalytic metalloproteinase fragment with integrin binding activity. Cell. 92: 391—400. PMID 9476898 doi:10.1016/S0092-8674(00)80931-9
- Fernandez-Patron C., Radomski M.W., Davidge S.T. (1999). Vascular matrix metalloproteinase-2 cleaves big endothelin-1 yielding a novel vasoconstrictor. Circ. Res. 85: 906—911. PMID 10559137 doi:10.1161/01.RES.85.10.906
- Chattopadhyay N., Mitra A., Frei E., Chatterjee A. (2001). Human cervical tumor cell (SiHa) surface alphavbeta3 integrin receptor has associated matrix metalloproteinase (MMP-2) activity. J. Cancer Res. Clin. Oncol. 127: 653—658. PMID 11710594 doi:10.1007/s004320100271
Примітки
Див. також
Протеази: металоендопептидази ( EC 3.4.24) |
|---|
| Білки ADAM | |
|---|
| Матриксні металопротеїнази | |
|---|