Melityna

Melityna
Model wstążkowy siarczanu melityny. Dla czytelności pokazane są jedynie 2 cząsteczki z tetrameru
Identyfikacja
Inne nazwy i oznaczenia

forapina[1]

numer CAS

20449-79-0

Melityna – główny składnik jadu europejskiej pszczoły miodnej Apis mellifera.

Melityna stanowi ponad 50% suchej masy jadu. Jest to peptyd liniowy, składający się z 26 reszt aminokwasowych, rozpuszczalny w wodzie oraz o właściwościach amfifilowych[2]. Wiele badań wykazało biologiczne działanie melityny jako substancji przeciwbakteryjnej, przeciwwirusowej, przeciwgrzybiczej, przeciwpasożytniczej i sugeruje, że melityna ma nieselektywną aktywność niszczącą komórki żywe oraz że działa fizycznie i chemicznie, niszcząc wszystkie błony komórkowe: prokariotyczne i eukariotyczne[3][4][5].

Funkcja

Podstawową funkcją melityny jako składnika jadu pszczelego jest wywoływanie bólu i niszczenie tkanek osobników stwarzających zagrożenie dla pszczół. Jednak u pszczół miodnych melityna ulega ekspresji nie tylko w gruczole jadowym, ale także w innych tkankach po zakażeniu patogenami. Dwie cząsteczki jadu, melityna i sekapina, których geny ulegają nadmiernej ekspresji u pszczół miodnych zakażonych różnymi patogenami, prawdopodobnie wskazują na rolę melityny w odpowiedzi immunologicznej pszczół na choroby zakaźne[6].

Budowa

Melityna to mały peptyd bez mostka dwusiarczkowego; jego koniec N ma charakter hydrofobowy, a koniec C jest hydrofilowy i silnie zasadowy. W wodzie tworzy tetramer, ale może również spontanicznie zintegrować się z błonami komórkowymi[7].

Sekwencja aminokwasów[8][1]: Gly-Ile-Gly-Ala-Val-Leu-Lys-Val-Leu-Thr-Thr-Gly-Leu-Pro-Ala-Leu-Ile-Ser-Trp-Ile-Lys-Arg-Lys-Arg-Gln-Gln-NH2

Wzór strukturalny[8][1][a]

Mechanizm działania

Wstrzyknięcie melityny zwierzętom i ludziom powoduje uczucie bólu. Peptyd wykazuje silne działanie powierzchniowe na błony komórkowe, powodując tworzenie porów w komórkach nabłonka i niszczenie krwinek czerwonych poprzez hemolizę. Melityna aktywuje także komórki nocyceptora (receptora bólu) poprzez różne mechanizmy[9].

Melityna może otwierać kanały cieplne nocyceptora TRPV1 poprzez metabolity cyklooksygenazy, powodując depolaryzację komórek nocyceptorów. Tworzenie porów w komórkach powoduje uwolnienie cytokin prozapalnych. Aktywuje również otwieranie chwilowych kanałów receptora potencjału za pośrednictwem receptora sprzężonego z białkiem G. Wreszcie melityna podwyższa ekspresję genów kanałów sodowych Nav1.8 i Nav1.9 w komórce nocyceptora, powodując długottwałe wyzwalanie potencjału czynnościowego i odczuwanie bólu[9].

Toksyczność

Melityna jest głównym składnikiem aktywnym jadu pszczelego, odpowiedzialnym za toksyczność użądlenia pszczoły, które u niektórych osób wywołuje reakcję anafilaktyczną. W miejscach użądleń pojawia się miejscowy ból, obrzęk i zaczerwienienie skóry, a jeśli pszczoły zostaną połknięte, może rozwinąć się zagrażający życiu obrzęk gardła i dróg oddechowych[10].

Uwagi

  1. ↑ SMILES: CC[C@H](C)[C@@H](C(=O)NCC(=O)N[C@@H](C)C(=O)N[C@@H](C(C)C)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H](CCCCN)C(=O)N[C@@H](C(C)C)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)NCC(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N1CCC[C@H]1C(=O)N[C@@H](C)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)CC)C(=O)N[C@@H](CO)C(=O)N[C@@H](CC2=CNC3=CC=CC=C32)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)CC)C(=O)N[C@@H](CCCCN)C(=O)N[C@@H](CCCNC(=N)N)C(=O)N[C@@H](CCCCN)C(=O)N[C@@H](CCCNC(=N)N)C(=O)N[C@@H](CCC(=O)N)C(=O)N[C@@H](CCC(=O)N)C(=O)N)NC(=O)CN[1]

Przypisy

  1. 1 2 3 4 Forapin, [w:] PubChem [online], United States National Library of Medicine, CID: 16133648 [dostęp 2025-07-15] (ang.).
  2. ↑ H. Raghuraman, Amitabha Chattopadhyay, Melittin: a Membrane-active Peptide with Diverse Functions, „Bioscience Reports”, 27 (4-5), 2007, s. 189–223, DOI: 10.1007/s10540-006-9030-z [dostęp 2025-04-06] (ang.).
  3. ↑ Wei Shi, Caiyun Li, Man Li, Xicui Zong, Dongju Han, Antimicrobial peptide melittin against Xanthomonas oryzae pv. oryzae, the bacterial leaf blight pathogen in rice, „Applied Microbiology and Biotechnology”, 100 (11), 2016, s. 5059–5067, DOI: 10.1007/s00253-016-7400-4, PMID: 26948237, PMCID: PMC4866983 (ang.).
  4. ↑ Sylvie Skalickova, Zbynek Heger, Ludmila Krejcova, Vladimir Pekarik, Karel Bastl, Perspective of Use of Antiviral Peptides against Influenza Virus, „Viruses”, 7 (10), 2015, s. 5428–5442, DOI: 10.3390/v7102883, PMID: 26492266, PMCID: PMC4632391 (ang.).
  5. ↑ Nhung Do i inni, Cationic membrane‐active peptides – anticancer and antifungal activity as well as penetration into human skin, „Experimental Dermatology”, 23 (5), 2014, s. 326–331, DOI: 10.1111/exd.12384 [dostęp 2025-04-06] (ang.).
  6. ↑ Vincent Doublet, Yvonne Poeschl, Andreas Gogol-Döring, Cédric Alaux, Desiderato Annoscia, Unity in defence: honeybee workers exhibit conserved molecular responses to diverse pathogens, „BMC Genomics”, 18 (1), 2017, art. nr 207, DOI: 10.1186/s12864-017-3597-6, PMID: 28249569, PMCID: PMC5333379 (ang.).
  7. ↑ T.C. Terwilliger, D. Eisenberg, The Structure of Melittin. I. Structure Determination and Partial Refinement, „Worldwide Protein Data Bank”, 1981, DOI: 10.2210/pdb1mlt/pdb (ang.).
  8. 1 2 Melittin, [w:] PubChem [online], United States National Library of Medicine, SID: 482027968 [dostęp 2025-07-15] (ang.).
  9. 1 2 Jun Chen, Su-Min Guan, Wei Sun, Han Fu, Melittin, the Major Pain-Producing Substance of Bee Venom, „Neuroscience Bulletin”, 32 (3), 2016, s. 265–272, DOI: 10.1007/s12264-016-0024-y, PMID: 26983715, PMCID: PMC5563768 [dostęp 2025-04-06] (ang.).
  10. ↑ Bee-venom-allergy-immunotherapy/wasp-venom-allergy-immunotherapy. Anaphylaxis: case report, „Reactions Weekly”, 1794 (1), 2020, s. 46–46, DOI: 10.1007/s40278-020-75842-3 [dostęp 2025-04-06] (ang.).
This article is issued from Wikipedia. The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.