Glicyna

Glicyna

Nazewnictwo Nomenklatura systematyczna (IUPAC) PIN kwas aminooctowy[1] inne glicyna (nazwa zachowana)[1] Inne nazwy i oznaczenia farm. łac. glycinum inne kwas 2-aminoetanowy, glikokol
Ogólne informacje
Charakterystyka fizyczna
biały lub prawie biały, krystaliczny proszek[2], o słodkawym smaku[3], bez zapachu[4]
Wzór Hilla	C2H5NO2
Inne wzory	H2N−CH2−COOH, CH2(NH2)COOH
Masa molowa	75,07 g/mol
Identyfikacja
Numer CAS	56-40-6
PubChem	750
DrugBank	DB00145
SMILES C(C(=O)O)N
InChI InChI=1S/C2H5NO2/c3-1-2(4)5/h1,3H2,(H,4,5) InChIKey DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N
Właściwości Gęstość 1,161 g/cm³ (20 °C)[5.1]; ciało stałe Rozpuszczalność w wodzie dobrze rozpuszczalna (239 g/kg)[5.2] w innych rozpuszczalnikach słabo rozpuszczalna w acetonie i pirydynie, praktycznie nierozpuszczalna w etanolu i eterze dietylowym[5.1] Temperatura rozkładu 290 °C[5.1] 232–236 °C[4] logP −3,21[6] Wartości pK pKa1 2,34[5.2] (COOH) pKa2 9,58[5.2] (NH3+) Punkt izoelektryczny 5,97[5.2]
Budowa Moment dipolowy (konf. I: (1,147 ± 0,005) D konf. II: (5,45 ± 0,05)) D[5.3]
Niebezpieczeństwa Globalnie zharmonizowany system klasyfikacji i oznakowania chemikaliów[7] Substancja nie jest klasyfikowana jako niebezpieczna według kryteriów GHS. Numer RTECS MB7600000 Dawka śmiertelna LD50 7930 mg/kg (szczur, drogą pokarmową)[4]
Podobne związki
Podobne związki	etyloamina
Pochodne	betaina, glifosat, kwas hipurowy, sarkozyna
Jeżeli nie podano inaczej, dane dotyczą stanu standardowego (25 °C, 1000 hPa)
Klasyfikacja medyczna
ATC	B05CX03
Farmakokinetyka Metabolizm wątrobowy
Uwagi terapeutyczne Drogi podawania dootrzewnowo

Glicyna (łac. acidum aminoaceticum), skr. Gly, G – organiczny związek chemiczny, najprostszy spośród 20 standardowych aminokwasów białkowych, jedyny niebędący czynny optycznie^[3]. Za jej pojawienie się w łańcuchu polipeptydowym odpowiada obecność kodonów GGU, GGC, GGA lub GGG w łańcuchu mRNA.

Można ją otrzymać sztucznie w reakcji kwasu chlorooctowego z amoniakiem^[3].

Glicyna posiada najmniejszą resztę aminokwasową, z jednym tylko atomem wodoru w łańcuchu bocznym. Ze względu na to, że z atomem węgla α związane są dwa atomy wodoru, glicyna – w przeciwieństwie do innych aminokwasów – nie jest optycznie czynna. Glicyna zalicza się do grupy aminokwasów niepolarnych alifatycznych.

W trakcie ewolucji dywergentnej (rozbieżnej) reszty glicyny zmieniają się znacznie rzadziej niż pozostałych aminokwasów, a gdy już ulegają mutacji w białkach homologicznych, to na takie reszty jak alanina, seryna, kwas asparaginowy lub asparagina. Ta konserwatywność w występowaniu glicyny wiąże się z jej niewielkimi rozmiarami – zmiana tego aminokwasu na inny, z większym łańcuchem bocznym, mogłaby zaburzyć strukturę przestrzenną białka i pozbawić to białko jego funkcji biologicznej.

Glicyna stanowi średnio około 7,2% reszt aminokwasowych występujących w białkach^[8]. Wyjątkiem jest kolagen, w którym glicyna stanowi blisko jedną trzecią wszystkich budujących go aminokwasów.

Glicyna jest aminokwasem endogennym.

Objętość van der Waalsa 48 ų.

• Glicyna jako samodzielny aminokwas występuje przede wszystkim w roli przekaźnika w ośrodkowym układzie nerwowym (CNS). Działa jako hamujący przekaźnik receptorów glicynowych, a ponadto jako koagonista kluczowy do aktywacji receptorów NMDA. Stężenie glicyny w CNS jest wyższe w rdzeniu przedłużonym, moście oraz rdzeniu kręgowym, natomiast niższe w półkulach mózgowych oraz móżdżku.
• W peroksysomach hepatocytów glicyna ulega sprzęgnięciu z pierwotnymi kwasami żółciowymi, tworząc w ten sposób sole żółciowe.
• Wraz z sukcynylo-CoA bierze udział w syntezie hemu.
• Glicyna bierze udział w biosyntezie puryn de novo, w trakcie której zostaje wbudowana do pierścienia nukleotydowego, będąc źródłem węgli C4 i C5 oraz azotu N7 w tym pierścieniu.

Glicyna bierze udział w tworzeniu puryn, budując pierścień imidazolowy. Na schemacie nie pokazano atomów wodoru znajdujących się przy atomach węgla C2, C6 i C9 w pierścieniu pirymidynowym

LD₅₀ dla glicyny wynosi 7930 mg/kg (szczury, podawana ustnie), natomiast śmierć następuje zazwyczaj na skutek wzmożonej pobudliwości.

Ludzki organizm potrafi syntetyzować glicynę, dlatego nazywa się ją aminokwasem endogennym. Glicyna może być produkowana: z glioksalanu i glutaminianu przez aminotransferazę glutaminianową; z alaniny przez aminotransferazę alaninową. Ważnym sposobem syntezy glicyny u ssaków jest także synteza z choliny oraz seryny.

Uproszczony szlak syntezy glicyny z choliny

Glicyna ulega degradacji na drodze trzech szlaków metabolicznych.

• Glicyna może ulec przekształceniu w serynę. Reakcję katalizuje hydroksymetylotransferaza serynowa, a koenzymami reakcji są tetrahydrofolian oraz fosforan pirydoksalu.
• Drugim sposobem degradacji glicyny jest utlenienie przez oksydazę D-aminokwasów. Glicyna zostaje przekształcona do glioksalanu, który z kolei jest utleniany w NAD⁺-zależnej reakcji do szczawianu.
• Degradacja glicyny może zachodzić także w wątrobie za pomocą mitochondrialnego kompleksu syntazy glicynowej, który rozkłada glicynę na dwutlenek węgla i jon amonowy, przy okazji tworząc N⁵,N¹⁰-metylenotetrahydrofolian. Kofaktorem tego procesu jest fosforan pirydoksalu. Ta ścieżka metaboliczna ma olbrzymie znaczenie dla ssaków, a jej zaburzenia mogą prowadzić do hiperglicynemii.

Degradacja glicyny do dwutlenku węgla. Kolorami pokazano losy poszczególnych grup atomów

Ponadto glicyna ulega licznym przemianom w inne metabolity, co zostało opisane w podrozdziale dotyczącym jej funkcji.

Z metabolizmem glicyny związane są następujące schorzenia:

• Glicynuria – wynika z zaburzeń reabsorpcji glicyny w kanalikach nerkowych i polega na wydalaniu większych niż normalnie ilości tego aminokwasu.
• Pierwotna hiperoksaluria – jest to zaburzenie katabolizmu glioksalanu, który powstaje przez deaminację glicyny. Następujące po tym utlenienie glioksalanu do szczawianu skutkuje kamicą moczową oraz wapnicą nerek, a także może prowadzić do przedwczesnych zgonów na skutek niewydolności nerek lub nadciśnienia.
• Nieketonowa hiperglicynemia – choroba genetyczna powodująca nagromadzenie się glicyny we krwi oraz płynie mózgowo-rdzeniowym.

Glicyna jest wykorzystywana do zwiększania skuteczności leków przeciwpsychotycznych zawierających kwas glutaminowy. Choć sama w sobie nie ma działania psychotropowego, to jednak wzmacnia efekty działania glutaminianu w mózgu (zgodnie z hipotezą glutaminową). Przyłącza się do receptora NMDA wraz z glutaminianem i pokonuje barierę krew-mózg^[9].

W roku 1994 grupa badaczy z University of Illinois pod kierownictwem Lewisa Snydera ogłosiła wstępnie odkrycie glicyny w przestrzeni międzygwiazdowej, jednak późniejsze badania nie potwierdziły ich przypuszczeń^[10].

Dziewięć lat później, w 2003 roku, Yi-Jehng Kuan z National Taiwan Normal University wraz ze Steve’em Charlneyem z NASA ponowili to doniesienie. Badacze monitorowali fale radiowe pod kątem obecności linii spektralnych charakterystycznych dla glicyny, których zarejestrowali w sumie 27. Kuan i Charlney wysunęli hipotezę, że glicyna międzygwiazdowa powstała z prostych cząsteczek organicznych uwięzionych w lodzie na skutek ekspozycji na nadfiolet^[11].

W roku 2004 Snyder wraz ze współpracownikami opublikowali pracę, w której próbowali określić obiektywne kryterium, które powinny spełniać rejestrowane linie spektralne, aby można było mówić o potwierdzonym odkryciu glicyny w przestrzeni międzygwiazdowej. Uznali jednocześnie, że żaden z rezultatów uzyskanych przez grupę Kuana nie spełnia tego kryterium^[12].

W roku 2009 dzięki misji NASA Stardust ostatecznie potwierdzono występowanie glicyny w przestrzeni kosmicznej pobierając próbki z komety Wild 2^[13].

W 2016 roku ogłoszono, że sonda Rosetta odkryła glicynę w komie komety 67P/Czuriumow-Gierasimienko podczas pomiarów za pomocą spektrometru masowego ROSINA w latach 2014–2015.^[14]

W fotografii terminem „glicyna” określa się typ wywoływacza fotograficznego zawierającego pochodną glicyny, N-(4-hydroksyfenylo)glicynę.

• Szlaki metaboliczne glicyny – baza danych Uniwersytetu w Kyoto
• Szlaki metaboliczne glicyny 2 – baza szlaków metabolicznych MetaCyc