Kwas glutaminowy

Kwas glutaminowy
Enancjomery L i D kwasu glutaminowego w formie obojętnej
Ilustracja
Kwas L-glutaminowy w formie zjonizowanej występującej w środowisku fizjologicznym
Ogólne informacje
Charakterystyka fizyczna
biały lub prawie biały, krystaliczny proszek lub bezbarwne kryształy[1]
Wzór Hilla

C5H9NO4

Masa molowa

147,13 g/mol

Identyfikacja
Numer CAS

617-65-2 (racemat)
56-86-0 (izomer L)

PubChem

611 (racemat)
33032 (izomer L)

DrugBank

DB00142

Jeżeli nie podano inaczej, dane dotyczą
stanu standardowego (25 °C, 1000 hPa)

Kwas glutaminowy, Glu, E (łac. acidum glutamicum)[a] – organiczny związek chemiczny z grupy aminokwasów o charakterze kwasowym. Anion karboksylowy tego kwasu[b] nosi często spotykaną nazwę: glutaminian. Enancjomer L kwasu glutaminowego należy do podstawowych aminokwasów białkowych obecnych w prawie wszystkich białkach. Dla człowieka jest aminokwasem endogennym. W kodzie genetycznym odpowiadają mu kodony GAA i GAG.

Kwas L-glutaminowy jest ważnym neuroprzekaźnikiem (związkiem umożliwiającym przewodzenie impulsów nerwowych) pobudzającym w korze mózgowej ssaków. Uczestniczy w przemianach azotowych, poprzez przemianę w glutaminę. Jest stosowany w leczeniu schorzeń układu nerwowego.

Jego sól sodowa, glutaminian sodu, jest stosowana jako wzmacniacz smaku i zapachu żywności. Roczna światowa produkcja kwasu glutaminowego i jego soli wyniosła w 2005 r. 1,7 mln ton (w przybliżeniu tyle samo, co łączna produkcja wszystkich pozostałych podstawowych aminokwasów i ich soli)[5].

Biosynteza

W komórkach człowieka glutaminian syntetyzowany jest na różnych drogach, np. w reakcji kwasu α-ketoglutarowego z glutaminą, katalizowanej przez dehydrogenazę glutaminianową, powstają 2 cząsteczki kwasu glutaminowego[6]:

   +         2

Enzym ten posiada dwie domeny katalityczne:

   +   H2O         +   NH3
   +   NH4+   +   NAD(P)H         +   NAD(P)+   +   H2O

Inną ścieżką syntezy glutaminianu jest transaminacja katalizowana przez aminotransferazę glutaminianową, w której kwas α-ketoglutarowy pobiera grupę aminową z dowolnego L-aminokwasu, dostarczając mu jednocześnie atom tlenu, w wyniku czego aminokwas ten przekształcany jest w odpowiedni α-ketokwas[9]:

HOOC−CH2CH2C(O)COOH + R−C(NH2)COOH ⇄ HOOC−CH2CH2CH(NH2)COOH + R−C(O)COOH

Reakcja ta jest odwracalna, a jej stała równowagi jest zbliżona do 1[9].

Powstaje też podczas metabolizmu glutationu[10], w reakcji bezpośredniej katalizowanej przez hydrolazę glutationu (EC 3.4.19.13)[11]:

glutation + H2O → L-cysteinyloglicyna + kwas L-glutaminowy

lub poprzez kwas piroglutaminowy[10]:

            

Zobacz też

Uwagi

  1. ↑ Skróty „Glx” lub „Z” oznaczają „kwas glutaminowy lub glutamina”, czyli Glx = [Glu lub Gln].
  2. ↑ To właśnie forma anionowa, jest formą przeważającą (w sensie występowania) dla tego związku, w warunkach fizjologicznych.

Przypisy

  1. 1 2 3 Farmakopea Polska IX, Polskie Towarzystwo Farmaceutyczne, Warszawa: Urząd Rejestracji Produktów Leczniczych, Wyrobów Medycznych i Produktów Biobójczych, 2011, s. 4574, ISBN 978-83-88157-77-6.
  2. 1 2 3 4 David R. Lide (red.), CRC Handbook of Chemistry and Physics, wyd. 90, Boca Raton: CRC Press, 2009, s. 3-268, ISBN 978-1-4200-9084-0 (ang.).
  3. 1 2 3 G.C. Barrett (red.), Chemistry and Biochemistry of the Amino Acids, Chapman and Hall, s. 9, DOI: 10.1007/978-94-009-4832-7, ISBN 978-94-009-4832-7 (ang.).
  4. 1 2 L-Kwas glutaminowy [PDF], karta charakterystyki produktu Sigma-Aldrich, Merck, 12 września 2025, numer katalogowy: G1251 [dostęp 2026-07-27].
  5. ↑ Karlheinz Drauz i inni, Amino Acids, [w:] Ullmann’s Encyclopedia of Industrial Chemistry, Weinheim: Wiley‐VCH, 2006, s. 48, DOI: 10.1002/14356007.a02_057 (ang.).
  6. ↑ Information on EC 1.4.1.14 – glutamate synthase (NADH), [w:] BRENDA [online], Leibniz Institute DSMZ – German Collection of Microorganisms and Cell Cultures [dostęp 2025-03-17] (ang.).
  7. ↑ Information on EC 3.5.1.2 – glutaminase, [w:] BRENDA [online], Leibniz Institute DSMZ – German Collection of Microorganisms and Cell Cultures [dostęp 2025-03-17] (ang.).
  8. ↑ Information on EC 1.4.1.2 – glutamate dehydrogenase, [w:] BRENDA [online], Leibniz Institute DSMZ – German Collection of Microorganisms and Cell Cultures [dostęp 2025-03-17] (ang.).
  9. 1 2 Robert Kincaid Murray, Daryl K. Granner, Victor W. Rodwell, Biochemia Harpera ilustrowana, wyd. 6, Warszawa: Wydawnictwo Lekarskie PZWL, 2008, s. 302–303, ISBN 978-83-200-3573-5.
  10. 1 2 Glutathione metabolism [online], KEGG [dostęp 2025-06-13] (ang.).
  11. ↑ Information on EC 3.4.19.13 – glutathione gamma-glutamate hydrolase, [w:] BRENDA [online], Leibniz Institute DSMZ – German Collection of Microorganisms and Cell Cultures [dostęp 2025-03-17] (ang.).

Bibliografia

  • Robert K. Murray, Biochemia Harpera, Warszawa: Wydawnictwo Lekarskie PZWL, 2005, ISBN 83-200-3347-0.
  • Lubert Stryer, Biochemia, Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2003, ISBN 83-01-13978-1.
This article is issued from Wikipedia. The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.