UBA52

UBA52
Наявні структури
PDB	Пошук для людей: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	2LJ5, 2MBH, 2MJB, 2MUR, 2RSU, 4HJK, 4JIO, 4P4H, 4PIG, 4PIH, 4PIJ, 4RF0, 4RF1, 4S1Z, 4UG0, 4V6X, 5AJ0, 4UJD, 4D67, 4UJC, 3J7P, 3J7Q, 4XKL, 3J92, 4D5Y, 3J7O, 3J7R, 3PHD, 2KOX, 4UJE, 5A5B, 2N3V, 2N3U, 2N3W, 2NBD, 2NBE, 3VDZ, 5HPS, 3I3T, 5HPT, 5JBV, 5HPL, 5HPK, 5J8P
Ідентифікатори
Символи	UBA52, CEP52, HUBCEP52, L40, RPL40, Ubiquitin A-52 residue ribosomal protein fusion product 1
Зовнішні ІД	OMIM: 191321 MGI: 3644625 HomoloGene: 68307 GeneCards: UBA52
Онтологія гена
Молекулярна функція	• structural constituent of ribosome; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • protein tag; • ubiquitin protein ligase binding;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • endocytic vesicle membrane; • клітинне ядро; • рибосома; • екзосома; • endosome membrane; • lysosomal membrane; • міжклітинний простір; • нуклеоплазма; • мітохондріальна зовнішня мембрана; • ендоплазматичний ретикулум; • гіалоплазма; • клітинна мембрана; • endoplasmic reticulum quality control compartment; • везикула; • endoplasmic reticulum membrane; • host cell; • cytosolic large ribosomal subunit; • cytosolic small ribosomal subunit; • синапс;
Біологічний процес	• DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in cell cycle arrest; • negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway; • interstrand cross-link repair; • nucleotide-excision repair, DNA damage recognition; • positive regulation of canonical Wnt signaling pathway; • tumor necrosis factor-mediated signaling pathway; • regulation of type I interferon production; • TRIF-dependent toll-like receptor signaling pathway; • Fc-epsilon receptor signaling pathway; • endosomal transport; • global genome nucleotide-excision repair; • NIK/NF-kappaB signaling; • G2/M transition of mitotic cell cycle; • stress-activated MAPK cascade; • transforming growth factor beta receptor signaling pathway; • macroautophagy; • negative regulation of canonical Wnt signaling pathway; • nucleotide-excision repair, DNA gap filling; • viral transcription; • error-free translesion synthesis; • regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway; • stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway; • negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway; • SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane; • JNK cascade; • regulation of transcription from RNA polymerase II promoter in response to hypoxia; • nucleotide-excision repair, DNA incision; • I-kappaB kinase/NF-kappaB signaling; • вроджений імунітет; • Сигнальний шлях Notch; • regulation of mRNA stability; • protein polyubiquitination; • negative regulation of apoptotic process; • GO:1901227 negative regulation of transcription by RNA polymerase II; • virion assembly; • positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity; • anaphase-promoting complex-dependent catabolic process; • negative regulation of type I interferon production; • nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay; • nucleotide-binding oligomerization domain containing signaling pathway; • GO:0046795 intracellular transport of virus; • GO:0019067 Життєвий цикл вірусу; • MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway; • error-prone translesion synthesis; • MAPK cascade; • fibroblast growth factor receptor signaling pathway; • ion transmembrane transport; • glycogen biosynthetic process; • positive regulation of apoptotic process; • translational initiation; • positive regulation of I-kappaB kinase/NF-kappaB signaling; • translesion synthesis; • transcription-coupled nucleotide-excision repair; • T cell receptor signaling pathway; • MyD88-independent toll-like receptor signaling pathway; • GO:0003257, GO:0010735, GO:1901228, GO:1900622, GO:1904488 positive regulation of transcription by RNA polymerase II; • positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway; • proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process; • regulation of signal transduction by p53 class mediator; • Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway; • nucleotide-excision repair, DNA incision, 5'-to lesion; • Біосинтез білків; • nucleotide-excision repair, preincision complex assembly; • rRNA processing; • Wnt; • ERBB2 signaling pathway; • nucleotide-excision repair, DNA duplex unwinding; • згортання білків; • negative regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle; • Убіквітин-залежний протеоліз; • protein deubiquitination; • SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process; • entry of bacterium into host cell; • трансмембранний транспорт; • regulation of necroptotic process; • membrane organization; • endoplasmic reticulum mannose trimming; • cellular iron ion homeostasis; • regulation of hematopoietic stem cell differentiation; • protein targeting to peroxisome; • cytokine-mediated signaling pathway; • modification-dependent protein catabolic process; • interleukin-1-mediated signaling pathway; • response to insecticide;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	7311
	665964
	ENSG00000221983
	н/д
	P62987
	н/д
NM_001033930; NM_003333; NM_001321017; NM_001321018; NM_001321019;
	NM_001321020; NM_001321021; NM_001321022
	н/д
NP_001029102; NP_001307946; NP_001307947; NP_001307948; NP_001307949;
	NP_001307950; NP_001307951; NP_003324
	н/д
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

UBA52 (англ. Ubiquitin A-52 residue ribosomal protein fusion product 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 19-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 128 амінокислот, а молекулярна маса — 14 728^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MQIFVKTLTG	KTITLEVEPS	DTIENVKAKI	QDKEGIPPDQ	QRLIFAGKQL
EDGRTLSDYN	IQKESTLHLV	LRLRGGIIEP	SLRQLAQKYN	CDKMICRKCY
ARLHPRAVNC	RKKKCGHTNN	LRPKKKVK

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до рибонуклеопротеїнів, рибосомних білків, фосфопротеїнів. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література

Baker R.T., Board P.G. (1991). The human ubiquitin-52 amino acid fusion protein gene shares several structural features with mammalian ribosomal protein genes. Nucleic Acids Res. 19: 1035—1040. PMID 1850507 doi:10.1093/nar/19.5.1035
Schlesinger D.H., Goldstein G. (1975). Molecular conservation of 74 amino acid sequence of ubiquitin between cattle and man. Nature. 255: 423—424. PMID 1128706 doi:10.1038/255423a0
Salvesen G., Lloyd C., Farley D. (1987). cDNA encoding a human homolog of yeast ubiquitin 1. Nucleic Acids Res. 15: 5485—5485. PMID 3037496 doi:10.1093/nar/15.13.5485
Ko H.S., Uehara T., Tsuruma K., Nomura Y. (2004). Ubiquilin interacts with ubiquitylated proteins and proteasome through its ubiquitin-associated and ubiquitin-like domains. FEBS Lett. 566: 110—114. PMID 15147878 doi:10.1016/j.febslet.2004.04.031
Huang F., Kirkpatrick D., Jiang X., Gygi S.P., Sorkin A. (2006). Differential regulation of EGF receptor internalization and degradation by multiubiquitination within the kinase domain. Mol. Cell. 21: 737—748. PMID 16543144 doi:10.1016/j.molcel.2006.02.018
Okumura F., Hatakeyama S., Matsumoto M., Kamura T., Nakayama K. (2004). Functional regulation of FEZ1 by the U-box-type ubiquitin ligase E4B contributes to neuritogenesis. J. Biol. Chem. 279: 53533—53543. PMID 15466860 doi:10.1074/jbc.M402916200

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:12458 (англ.) . Архів оригіналу за 22 серпня 2017. Процитовано 12 вересня 2017. [Архівовано 2017-08-22 у Wayback Machine.]
↑ UniProt, P62987 (англ.) . Архів оригіналу за 19 вересня 2017. Процитовано 12 вересня 2017.

Див. також

Хромосома 19

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:12458 (англ.) . Архів оригіналу за 22 серпня 2017. Процитовано 12 вересня 2017. [Архівовано 2017-08-22 у Wayback Machine.]

[UniProt-4] UniProt, P62987 (англ.) . Архів оригіналу за 19 вересня 2017. Процитовано 12 вересня 2017.

[1]

[2]

[3]

[4]