Рибосомний білок S27a

Рибосомний білок S27a
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи RPS27A, CEP80, HEL112, S27A, UBA80, UBC, UBCEP1, UBCEP80, ribosomal protein S27a
Зовнішні ІД OMIM: 191343 MGI: 1925544 HomoloGene: 37715 GeneCards: RPS27A
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
6233
78294
Ensembl
ENSG00000143947
ENSMUSG00000020460
UniProt
P62979
P62983
RefSeq (мРНК)
NM_002954
NM_001135592
NM_001177413
NM_001033865
NM_024277
RefSeq (білок)
NP_001129064
NP_001170884
NP_002945
NP_001029037
NP_077239
Локус (UCSC) Хр. 2: 55.23 – 55.24 Mb Хр. 11: 29.5 – 29.5 Mb
PubMed search [1] [2]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

Рибосомний білок S27a (англ. Ribosomal protein S27a) – білок, який кодується геном RPS27A, розташованим у людей на короткому плечі 2-ї хромосоми. [3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 156 амінокислот, а молекулярна маса — 17 965[4].

Послідовність амінокислот
10 20 30 40 50
MQIFVKTLTG KTITLEVEPS DTIENVKAKI QDKEGIPPDQ QRLIFAGKQL
EDGRTLSDYN IQKESTLHLV LRLRGGAKKR KKKSYTTPKK NKHKRKKVKL
AVLKYYKVDE NGKISRLRRE CPSDECGAGV FMASHFDRHY CGKCCLTYCF
NKPEDK

Цей білок за функціями належить до рибонуклеопротеїнів, рибосомних білків. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література

  • Adams S.M., Sharp M.G., Walker R.A., Brammar W.J., Varley J.M. (1992). Differential expression of translation-associated genes in benign and malignant human breast tumours. Br. J. Cancer. 65: 65—71. PMID 1370760 doi:10.1038/bjc.1992.12
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
  • Schlesinger D.H., Goldstein G. (1975). Molecular conservation of 74 amino acid sequence of ubiquitin between cattle and man. Nature. 255: 423—424. PMID 1128706 doi:10.1038/255423a0
  • Huang F., Kirkpatrick D., Jiang X., Gygi S.P., Sorkin A. (2006). Differential regulation of EGF receptor internalization and degradation by multiubiquitination within the kinase domain. Mol. Cell. 21: 737—748. PMID 16543144 doi:10.1016/j.molcel.2006.02.018
  • Okumura F., Hatakeyama S., Matsumoto M., Kamura T., Nakayama K. (2004). Functional regulation of FEZ1 by the U-box-type ubiquitin ligase E4B contributes to neuritogenesis. J. Biol. Chem. 279: 53533—53543. PMID 15466860 doi:10.1074/jbc.M402916200
  • Komander D. (2009). The emerging complexity of protein ubiquitination. Biochem. Soc. Trans. 37: 937—953. PMID 19754430 doi:10.1042/BST0370937

Примітки

  1. ↑ Human PubMed Reference:.
  2. ↑ Mouse PubMed Reference:.
  3. ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:10417 (англ.) . Архів оригіналу за 14 жовтня 2017. Процитовано 27 лютого 2017.
  4. ↑ UniProt, P62979 (англ.) . Процитовано 27 лютого 2017.

Див. також